111 年 國立臺灣大學藥理學系研究所《生物化學（一般生物化學）》

此題考驗對常見化學名詞的定義理解，特別是與離子化學基團相關的術語。

Zwitterion（兩性離子）是指一個分子中同時帶有一個正電荷基團和一個負電荷基團，但整體電荷為零的分子。氨基酸在生理 pH 下通常以兩性離子形式存在，其胺基呈正電 ($-\text{NH}_3^+$)，羧基呈負電 ($-\text{COO}^-$)。

選項分析：
(A) Enantiomer（對映異構物）是兩個手性分子，它們互為鏡像關係，但不能疊合，與離子化基團數量無關。

此題在探討分子間或分子內特定類型的化學鍵，即氫鍵。

題目描述的鍵形成於「極性基團中略帶正電的氫原子」與「一個電負性原子」之間。這種情況是形成氫鍵的典型特徵。氫鍵是一種較弱的分子間或分子內吸引力，發生在一個電負性原子（如氧 O、氮 N、氟 F）與一個與另一個電負性原子（通常是 O、N、S）鍵結的氫原子之間。由於電負性原子對共用電子的強烈吸引，鍵結的氫原子會帶部分正電 ($\delta^+$)，而電負性原子會帶部分負電 ($\delta^-$)。這個部分正電的氫原子隨後會被另一個電負性原子上的孤對電子所吸引，形成氫鍵。

此題考驗對蛋白質結構層級（特別是四級結構）的認識。

蛋白質結構通常分為四個層級：

1. 一級結構 (Primary Structure)：胺基酸的線性序列。
2. 二級結構 (Secondary Structure)：局部區域的規則性結構，如 $\alpha$-螺旋和 $\beta$-摺疊，由肽鍵之間的氫鍵維持。
3. 三級結構 (Tertiary Structure)：單一多肽鏈的整體三維摺疊，由側鏈之間的相互作用（如離子鍵、氫鍵、疏水性相互作用、二硫鍵）維持。
4. 四級結構 (Quaternary Structure)：由兩個或多個多肽鏈（亞基，subunits）組成的蛋白質複合物的結構，亞基之間透過非共價鍵（如氫鍵、離子鍵、疏水性作用）相互結合。

題目要求找出具有四級結構的蛋白質。這意味著該蛋白質是由兩個或多個獨立的多肽鏈組成的。

選項分析：
(A) Carbonic anhydrase（碳酸酐酶）：大多數碳酸酐酶是單體或二聚體，但一些同工酶可能具有較複雜的結構。然而，其最經典的形式通常不被認為是典型的四級結構蛋白質。

核心觀念

等電點（isoelectric point, $pI$）是胺基酸淨電荷為零時的 pH。計算 $pI$ 時，應取「包圍中性電荷型態的兩個 $\mathrm{p}K_a$」平均：

$$pI=\frac{\mathrm{p}K_{a1}+\mathrm{p}K_{a2}}{2}$$

酸性胺基酸具有兩個羧基，其中性電荷型態位於兩個羧基解離之間，因此 $pI$ 應取羧基 $\mathrm{p}K_a$ 的平均值。

解題方法

各胺基酸的側鏈酸鹼性不同：

• 中性胺基酸：$pI$ 通常接近 $6$
• 鹼性胺基酸：$pI$ 通常大於 $7$
• 酸性胺基酸：$pI$ 通常接近 $3$

天門冬胺酸（Asp）具有一個 $\alpha$-羧基與一個側鏈羧基。其典型 $\mathrm{p}K_a$ 約為：

$$\mathrm{p}K_{a,\alpha-\mathrm{COOH}}\approx 2.1$$ $$\mathrm{p}K_{a,\mathrm{side-chain\ COOH}}\approx 3.9$$

因此：

此題要求辨識圖中哪一個化學鍵具有部分雙鍵的特性。題目提供了一個結構圖，其中包含多個鍵，並標示了數字 1 到 5。我們需要分析這些鍵的性質。

圖示的結構是來自肽鍵的斷裂，顯示了與碳、氮、氧、氫、硫等原子形成的鍵。
肽鍵（Amide bond）的結構是 $- \text{C}(=\text{O}) - \text{N} -$。雖然通常被寫成單鍵，但由於氮原子上的孤對電子可以與羰基的 $\pi$ 電子雲發生共振，導致 C-N 鍵具有部分雙鍵的性質。這使得肽鍵具有平面性，並且限制了 C-N 鍵的旋轉。

我們需要檢視圖中標示的數字所對應的鍵：

1. 這個鍵連接的是一個氧原子 (O) 和一個碳原子 (C)。看起來是羰基 (C=O) 中的 C-O 鍵。

此題考驗對 GroEL/GroES 複合物功能的了解。

GroEL/GroES 複合物是分子伴侶 (chaperone) 的一種。分子伴侶是一類能夠協助其他蛋白質正確摺疊、避免聚集、或在特定情況下進行解摺疊和重摺疊的蛋白質。它們在細胞內扮演著重要的角色，特別是在蛋白質合成後、運輸過程或細胞受到壓力（如高溫）時。

GroEL 是一個大型的 ATP 依賴性分子伴侶，它與 GroES（一個帽狀蛋白質）協同作用，形成一個籠狀結構，能夠包裹並協助變性的或新合成的蛋白質正確摺疊。這種機制對於維持細胞蛋白質穩態至關重要。

選項分析：
(A) Chaperones（分子伴侶）：GroEL/GroES 複合物正是分子伴侶的一種，專門用於蛋白質摺疊。

核心觀念

本題測驗生化代謝途徑中各關鍵酵素催化的化學反應式，特別是高能磷酸鍵水解／轉移的裂解型式（cleavage pattern）。
ATP 的磷酸根裂解主要有兩種型態：

1. 鄰接裂解（Orthophosphate cleavage）：ATP 於 $\gamma$-磷酸鍵處水解，產生 $\text{ADP} + \text{P}_i$。
2. 焦磷酸裂解（Pyrophosphate cleavage）：ATP 於 $\alpha$-與 $\beta$-磷酸鍵之間裂解，將 AMP 轉移給受質形成活化中間產物（如 Acyl-AMP），並釋出無機焦磷酸（$\text{PP}_i$），最終釋出 $\text{AMP}$。

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解題方法

檢視各選項中酵素催化的受質與產物，尋找產物中明確含有**單磷酸腺苷（Adenosine monophosphate, AMP）**的反應途徑。

脂肪酸活化步驟由**脂醯輔酶A合成酶（Acyl-CoA synthetase，又稱脂肪酸硫激酶）**催化，反應過程分為兩步：

• 第一步：
  $\text{Fatty acid} + \text{ATP} \rightleftharpoons \text{Acyl-AMP} + \text{PP}_i$
• 第二步：
  $\text{Acyl-AMP} + \text{CoA-SH} \rightleftharpoons \text{Acyl-CoA} + \text{AMP}$
• 總反應式：
  $\text{Fatty acid} + \text{ATP} + \text{CoA-SH} \rightleftharpoons \text{Acyl-CoA} + \text{AMP} + \text{PP}_i$

此反應直接產生產物 $\text{AMP}$，隨後細胞內的無機焦磷酸酶（inorganic pyrophosphatase）迅速將 $\text{PP}_i$ 水解為 $2\,\text{P}_i$，藉由極大的負自由能變化（$\Delta G^{\circ\prime} \approx -19\text{ kJ/mol}$）驅使整個活化反應朝正向進行。因此，Acyl-CoA synthetase 的產物包含 AMP。

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選項分析

• A) Adenylyl kinase（腺苷酸激酶 / 肌激酶）：錯誤。
  • 催化反應為：
    $2\,\text{ADP} \rightleftharpoons \text{ATP} + \text{AMP}$
  • 題目選項寫法為 Adenylyl kinase（正式生化學名為 Adenylate kinase），雖然其逆反應也可產生 AMP，但一般教材中標準產物為平衡能量電荷。在標準單選題的最佳解答比較下，D 選項為典型消耗 ATP 產生 AMP 的不可逆驅動反應，非此題出題重點；且若以生理狀態進行受質活化代謝來看，D 是極為明確的單向淨生成反應。
• B) Adenylyl cyclase（腺苷酸環化酶）：錯誤。

核心觀念

本題考的是各化合物的結構與生合成方式，尤其是肝醣（glycogen）如何以蛋白質作為起始核心。

肝醣合成需要一個稱為 glycogenin 的蛋白質作為 primer。Glycogenin 上特定的酪胺酸殘基（通常為 Tyr194）會先接受第一個葡萄糖，形成：

$$\text{Tyr-OH}+\text{UDP-glucose} \rightarrow \text{Tyr-O-glucose}+\text{UDP}$$

此後 glycogenin 會再接上數個葡萄糖，形成短的寡醣鏈，最後由 glycogen synthase 延長成肝醣。因此，肝醣顆粒的核心可與一個 tyrosyl unit 連接。相關鍵結是酪胺酸羥基氧與第一個葡萄糖異頭碳之間的 $O$-糖苷鍵。citeturn2search0

解題方法

看到「tyrosyl unit」時，應優先聯想到：

1. 蛋白質中的 tyrosine 殘基；
2. tyrosine 的酚羥基可形成 $O$-糖苷鍵；
3. glycogenin 以 tyrosine 作為肝醣合成的起始連接點。

因此，選項中與 tyrosine 殘基直接形成共價連接的是 glycogen。

選項分析

A) Glycosyl phosphatidyl inositol

Glycosyl phosphatidyl inositol（GPI）是細胞膜蛋白的脂質錨定結構，主要由磷脂醯肌醇、醣鏈與磷酸乙醇胺組成。它通常透過磷酸乙醇胺連接到蛋白質的 C 端，並非以 tyrosine 作為固定的連接核心。

因此本選項錯誤。

B) Sphingosine 1-phosphate

此題考驗對糖質新生 (gluconeogenesis) 路徑中，從丙酮酸 (pyruvate) 到磷酸烯醇丙酮酸 (phosphoenolpyruvate, PEP) 轉化過程的理解。

這個轉化是糖質新生中的一個關鍵限速步驟，涉及兩個酶和兩個中間產物。

1. 丙酮酸羧化酶 (Pyruvate carboxylase)：在線粒體中，丙酮酸被羧化為草醯乙酸 (oxaloacetate)。這個反應需要 ATP 和生物素 (biotin) 作為輔酶。
   $\text{Pyruvate} + \text{CO}_2 + \text{ATP} + \text{H}_2\text{O} \rightarrow \text{Oxaloacetate} + \text{ADP} + \text{P}_i$
2. 磷酸烯醇丙酮酸羧激酶 (Phosphoenolpyruvate carboxykinase, PEPCK)：草醯乙酸隨後被脫羧並磷酸化，轉化為磷酸烯醇丙酮酸。這個反應需要 GTP (或 ATP) 作為磷酸供體。

此題考驗對幾種酶的功能及其產物的理解，特別是能產生銨離子 (NH4+) 的酶。

銨離子是氨基酸代謝中的副產物，通常需要被轉化或排出體外。一些酶的反應會直接釋放氨。

我們逐一分析選項：
(A) Transaminase (轉胺酶)：轉胺酶催化胺基從一個胺基酸轉移到一個 $\alpha$-酮酸，生成另一個胺基酸和另一個 $\alpha$-酮酸。此反應本身不直接產生自由氨。
$\text{Amino acid 1} + \alpha\text{-keto acid 1} \rightleftharpoons \alpha\text{-keto acid 2} + \text{Amino acid 2}$

(B) Uroporphyrinogen III synthase (尿黑質原 III 合成酶)：這是血紅素生物合成途徑中的酶，參與卟啉環的形成。它不產生氨。

(C) Serine hydroxymethyltransferase (絲胺酸羥甲基轉移酶)：這種酶催化絲胺酸 (serine) 轉化為甘胺酸 (glycine)，並釋放一個亞甲基四氫葉酸。它涉及氨基酸的轉化，但通常不直接生成游離的氨。
$\text{Serine} + \text{Tetrahydrofolate} \rightarrow \text{Glycine} + \text{5,10-Methylenetetrahydrofolate}$

核心觀念

本題考查大腸桿菌 lac operon（乳糖操縱組） 的誘導調控。

• $I$：編碼 lac repressor（阻遏蛋白）。
  • $I^+$：可製造正常阻遏蛋白，平時抑制操縱子。
  • $I^-$：無法製造有效阻遏蛋白，操縱子呈現組成性表現。
• $Z$：編碼 $\beta$-galactosidase，負責分解乳糖。
• $Y$：編碼 permease，協助乳糖進入細胞。
• $A$：編碼 transacetylase，與乳糖代謝相關，但不是產生 $\beta$-galactosidase 的直接必要基因。

乳糖進入細胞後，部分轉變為誘導物 allolactose。Allolactose 與阻遏蛋白結合，使其無法繼續結合 operator，RNA polymerase 因而能轉錄 $ZYA$ 基因，產生 $\beta$-galactosidase。

因此，要形成「可被乳糖誘導」的正常狀態，至少需要：

1. $I^+$：具有可被乳糖解除抑制的正常阻遏系統；
2. $Z^+$：能製造功能正常的 $\beta$-galactosidase；
3. $Y^+$：乳糖能有效進入細胞。

解題方法

先檢查 $Z$ 基因，因為 $\beta$-galactosidase 是由 $lacZ$ 編碼：

• $Z^+$：可以產生功能正常的 $\beta$-galactosidase。
• $Z^-$：無法產生功能正常的 $\beta$-galactosidase，不論是否有乳糖皆不能完成題目所問的產物生成。

再檢查 $I$ 基因：

• $I^+$：乳糖存在時可解除阻遏，因此屬於真正的「誘導型」。
• $I^-$：阻遏蛋白失效，$lac$ operon 通常持續表現，屬於組成性表現，不是由乳糖所誘導。

所以必須同時具備 $I^+Z^+$，並且 $Y^+$ 可協助乳糖進入細胞。符合者為 $I^+Z^+Y^+A^+$。

選項分析

此題考驗對基因調控中順式作用元件 (cis-element) 以及阻遏蛋白 (repressor) 結合位點的理解。

順式作用元件是位於基因調控區域（通常在啟動子附近或遠端）的 DNA 序列，它們能夠與特定的蛋白質（反式作用因子，trans-acting factors）結合，從而調控基因的轉錄。

阻遏蛋白 (repressor) 是一種轉錄因子，它的結合會抑制基因的表達。因此，阻遏蛋白會結合到 DNA 上特定的順式作用元件上，這些元件通常被稱為阻遏蛋白結合位點 (repressor binding site)。

選項分析：
(A) TATA box：這是啟動子 (promoter) 的一個重要組成部分，是基礎轉錄因子（如 TFIID）和 RNA 聚合酶 II 結合的位點，屬於啟動元件，通常促進轉錄。

此題考驗對費城染色體 (Philadelphia chromosome) 的形成機制以及其與慢性骨髓性白血病 (CML) 的關係。

費城染色體是人類染色體異常的一種標誌，它是在第 9 號和第 22 號染色體之間發生的相互易位 (reciprocal translocation)。具體來說，第 9 號染色體長臂 (9q) 的一段 DNA 序列與第 22 號染色體長臂 (22q) 的一段 DNA 序列發生斷裂和交換。
這個染色體異常的結果是，在第 22 號染色體上形成了一個異常縮短的染色體，即費城染色體。在正常的第 9 號染色體上，會包含來自第 22 號染色體的一小段 DNA。

在費城染色體上，原本位於第 9 號染色體上的原癌基因 c-abl (Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1) 與位於第 22 號染色體上的 BCR (breakpoint cluster regi

此題考驗對類固醇激素（如皮質醇）及其受體（GR）調控基因轉錄的機制。

類固醇激素是一類脂溶性激素，它們的受體通常位於細胞質或細胞核內。

1. 受體在細胞質中：在類固醇激素（如皮質醇）不存在時，類固醇激素受體 (GR) 通常與熱休克蛋白 (heat shock proteins, HSPs) 等結合，處於失活或潛伏狀態，位於細胞質中。
2. 激素結合：當類固醇激素進入細胞並與其受體結合後，受體構象發生改變，HSPs 解離。
3. 進入細胞核：激素-受體複合物（ligated GR）隨後可能進入細胞核。
4. 調控基因轉錄：在細胞核內，激素-受體複合物可以結合到 DNA 上的特定序列（稱為類固醇激素反應元件, steroid hormone response elements, SREs），作為轉錄因子，啟動或抑制目標基因的轉錄。

類固醇激素（如皮質醇）的主要生理作用之一是抗炎和免疫抑制。因此，它們通常會抑制促炎基因 (inflammatory genes) 的表達，並可能激活抗炎基因 (anti-inflammatory genes)。

此題考驗對核仁 (nucleolus) 功能以及紫外線 (UV light) 照射對細胞影響的理解。

核仁是真核細胞核內的一個重要結構，它主要負責核糖體 RNA (rRNA) 的合成、加工和組裝。rRNA 是構成核糖體的重要組分，而核糖體是細胞內蛋白質合成的場所。

紫外線照射會損傷 DNA，並可能影響細胞核內的結構和功能。題目提到，暴露於紫外線照射的 Xenopus (非洲爪蟾) 細胞，有些出現核仁缺失 (lack nucleoli)。

如果細胞缺乏核仁，最直接且最主要的影響是無法正常合成 rRNA。因為核仁是 rRNA 的合成和組裝中心。

此題考驗對細胞週期調控中，週期蛋白 (cyclins) 和週期蛋白依賴性激酶 (cyclin-dependent kinases, CDKs) 作用機制的理解。

細胞週期是一個高度有序的過程，受到嚴格調控，以確保細胞正確分裂。週期蛋白和 CDK 是細胞週期調控的核心。

• 週期蛋白 (Cyclins)：是一類在細胞週期不同階段週期性合成和降解的蛋白質。它們本身沒有酶活性。
• 週期蛋白依賴性激酶 (CDKs)：是一類具有激酶活性的蛋白質，它們能夠磷酸化其他蛋白質，從而調控細胞週期的進程。

週期蛋白與 CDK 結合，形成活躍的週期蛋白-CDK 複合物。這種複合物的活性（包括激酶活性和底物特異性）會隨著細胞週期階段的變化而變化。活躍的 CDK 複合物通過磷酸化一系列目標蛋白質，來驅動細胞週期從一個階段進入下一個階段。這些目標蛋白質包括轉錄因子、細胞週期調控蛋白（如 pRB）、結構蛋白等。

因此，週期蛋白通過與 CDK 結合並調節其活性，進而激活 CDK，使其能夠磷酸化關鍵的細胞週期調控蛋白，從而調控細胞週期的進程。

核心觀念

本題考的是病毒與細菌基因組的典型大小。核苷酸數（nt）表示單套基因組所含的核苷酸總數；「單倍體基因組」是指一套完整基因組。

病毒基因組大小差異很大，但典型值約為 $10^4$ 至 $10^5$ 個核苷酸；細菌基因組通常約為數百萬個核苷酸，也就是數個 Mb（$1\ \mathrm{Mb}=10^6$ 個核苷酸）。

解題方法

先比較兩類基因組的數量級：病毒通常是數萬個核苷酸，細菌通常是數百萬個核苷酸。因此，病毒與細菌的典型基因組大小大約相差兩個數量級。

選項中，$5\times10^4$ 符合病毒基因組的典型量級，$4\times10^6$ 符合細菌基因組的典型量級，因此選 D。

選項分析

• A）$2\times10^6$；$4\times10^8$：錯誤。 病毒基因組通常遠小於 $2\times10^6$；

此題考驗對 DNA 修復機制中，ABC 內切酶 (ABC excinuclease) 的作用。

ABC 內切酶 (ABC excinuclease) 是 DNA 修復系統中的一個關鍵酶複合體，它在核苷酸切除修復 (nucleotide-excision repair, NER) 過程中發揮重要作用。
NER 是一種廣泛的 DNA 修復機制，用於去除對細胞有害的 DNA 損傷，例如由紫外線引起的光化學損傷（如嘧啶二聚體）、化學物質引起的加合物等。
NER 的過程大致如下：

1. 識別損傷：識別 DNA 上的損傷。
2. 解旋：通過解旋酶 (helicase) 將損傷區域的雙螺旋解開。
3. 切口形成：內切核酸酶 (excinuclease) 在損傷的兩側切割 DNA 鏈，切除受損的核苷酸片段（通常為 12-30 個核苷酸）。
4. 移除片段：將受損片段移除。
5. DNA 合成：DNA 聚合酶利用未受損的鏈作為模板，合成新的 DNA 片段。
6. 連接：DNA 連接酶 (ligase) 將新合成的片段與原有 DNA 連接起來。

此題考驗對酶催化機制核心原理的理解，即酶如何加速化學反應。

酶是生物催化劑，它們通過降低反應的活化能來加速化學反應。活化能是使反應物達到過渡態 (transition state) 所需的能量。酶通過與反應物形成複合物，並穩定過渡態，從而降低活化能。

我們逐一分析選項：
(A) binding tightly to product：酶與產物緊密結合，並不直接加速反應。實際上，如果產物被酶牢牢結合，可能會導致酶失活或反應停止。
(B) binding tightly to reaction intermediates：酶與反應中間體結合是催化過程的一部分，但關鍵在於「穩定」中間體，特別是過渡態。

此題考驗對變構酶 (allosteric enzyme) 動力學特性的理解，特別是其高活性狀態 (R-state)。

變構酶的特點是它們在不同構象狀態之間可以相互轉化，這些狀態對應於不同的活性水平。通常，變構酶存在兩種主要狀態：

• R-state (Relaxed state, 高活性狀態)：在這個狀態下，酶對底物具有較高的親和力，並且最大反應速率 (Vmax) 也較高。
• T-state (Tense state, 低活性狀態)：在這個狀態下，酶對底物具有較低的親和力，並且最大反應速率 (Vmax) 也較低。

底物或變構調節劑 (allosteric effectors) 的結合可以影響酶在 R 態和 T 態之間的平衡。

題目問的是高活性狀態 (R-state) 的動力學性質。

• Vmax (最大反應速率)：在 R 態下，酶的催化效率更高，因此 Vmax 較高。
• Km (米氏常數)：Km 反映了酶對底物的親和力。

核心觀念

競爭性抑制（competitive inhibition）是指抑制劑與受質競爭酵素的活性位。其基本反應可表示為：

$$E+S \rightleftharpoons ES \rightarrow E+P$$ $$E+I \rightleftharpoons EI$$

其中抑制劑 $I$ 可與游離酵素 $E$ 結合，但不能與 $ES$ 複合體結合。因此，提高受質濃度可以部分克服競爭性抑制。

競爭性抑制的動力學特徵為：

$$V_{\max,\text{app}}=V_{\max}$$ $$K_{M,\text{app}}=\alpha K_M \qquad (\alpha>1)$$

所以：

• $V_{\max}$ 不變；
• 表觀 $K_M$ 增加；
• $V_{\max}/K_M$ 變小；
• 抑制劑只與游離酵素結合，不與 $ES$ 結合。

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解題方法

本題要求找出「不正確」的敘述。逐一依照競爭性抑制的四項特徵判斷即可：

1. 是否限定抑制劑與活性位競爭？
2. $V_{\max}$ 是否改變？
3. $K_M$ 如何改變？
4. 抑制劑是否能與 $ES$ 結合？

其中最容易忽略的是：「競爭性抑制劑會與活性位競爭」不代表它一定以「緊密結合」的方式結合。競爭性抑制的定義是結合位置與受質重疊，而不是要求抑制劑具有極高親和力或不可逆的緊密結合。

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選項分析

A) A competitive inhibitor binds tightly to the active site of an enzyme.

不正確。

競爭性抑制劑會與游離酵素的活性位結合，這個部分正確；但「binds tightly」表示一定會緊密結合，並不是競爭性抑制的必要條件。

競爭性抑制通常是可逆性的，抑制劑與活性位之間的結合力可強可弱。其關鍵在於抑制劑與受質競爭同一活性位，而非一定要緊密結合。因此此敘述的絕對化說法不正確。

B) $V_{\max}$ of a reaction is NOT affected by competitive inhibitors.

正確。

競爭性抑制時，增加受質濃度可以與抑制劑競爭，使酵素最終仍能達到原本的最大反應速率。因此：

核心觀念

轉移酶（transferase）催化某個化學基團由供體分子轉移到受體分子，反應可概括為：

$$\text{供體–基團}+\text{受體}\rightarrow\text{供體}+\text{受體–基團}$$

常見的基團供體包括：S-腺苷甲硫胺酸（SAM）提供甲基、ATP 提供磷酸基、乙醯輔酶 A 提供乙醯基，以及胺基酸提供胺基。本題要找的是不作為轉移酶化學基團供體的選項。

解題方法

逐一辨認各分子能提供的基團，再判斷該基團是否為常見轉移酶反應中的轉移對象。若分子主要是酵素的輔基、反應底物，或由非轉移酶催化處理，就不符合題目所問的「化學基團供體」。

選項分析

• A) S-adenosyl methionine (SAM)：錯誤選項。 SAM 是重要的甲基供體；甲基轉移酶會將 SAM 的甲基轉移給受體分子。

此題考驗對細胞膜磷脂分子在膜內外層分佈的知識。

細胞質膜 (plasma membrane) 的磷脂雙分子層具有不對稱性，即內外兩層磷脂的種類和分佈不同。這種不對稱性對於維持膜的結構和功能至關重要。

一般而言：

• 外層 (Extracellular leaflet)：主要富含磷脂醯膽鹼 (phosphatidylcholine, PC) 和鞘磷脂 (sphingomyelin)。PC 是一種中性磷脂，其膽鹼頭基帶正電，磷酸基帶負電，整體上是偶極性的，但淨電荷為零。
• 內層 (Cytoplasmic leaflet)：主要富含磷脂醯乙醇胺 (phosphatidylethanolamine, PE)、磷脂醯絲胺酸 (phosphatidylserine, PS) 和磷脂醯肌醇 (phosphatidylinositol, PI)。PE 也是一種中性磷脂。PS 和 PI 帶負電（由於絲胺酸或肌醇上的磷酸基）。

核心觀念

膜蛋白跨膜運輸可依是否逆著電化學梯度分為：

• 被動運輸：物質順著電化學梯度移動，不需額外能量。
• 主動運輸：物質逆著電化學梯度移動，需要能量來源，例如 ATP 水解、光能或氧化還原反應。

電化學梯度同時考慮濃度差與膜電位差，其化學勢可表示為：

$$\Delta \mu = RT\ln\left(\frac{C_{\mathrm{in}}}{C_{\mathrm{out}}}\right)+zF\Delta\psi$$

其中第一項代表濃度梯度，第二項代表電位梯度。若物質逆著此梯度運輸，膜蛋白必須提供能量或利用其他物質的梯度。

解題方法

判斷關鍵在於區分：

1. Channel：形成親水性通道，讓離子快速順著電化學梯度通過。
2. Transporter：透過構形變化搬運物質，可包含被動或主動運輸機制。
3. Symporter／antiporter：分別同向或反向運輸兩種物質，常利用一種物質順梯度移動所釋放的能量，帶動另一種物質逆梯度移動。
4. Pump：直接利用 ATP、光能或其他能量，將離子逆著電化學梯度運輸。

題目以單選題形式詢問「能對抗電化學梯度工作的膜蛋白」，最直接、最典型的定義是 pump，因此選 E。

選項分析

A) channel

錯誤。Channel 形成跨膜孔道，離子通過時是順著其電化學梯度移動，不直接消耗 ATP。典型例子包括電壓門控鈉離子通道與鉀離子通道。

B) ion transporter

錯誤。Ion transporter 是較廣義的名稱，泛指協助離子跨膜運輸的蛋白質，可能包含 channel、carrier、symporter、antiporter 與 pump。

此題考驗對胺基酸代謝途徑以及其生成乙醯輔酶 A (acetyl-CoA) 的量的理解。

胺基酸在 catabolism（分解代謝）過程中，可以通過不同的途徑轉化為乙醯輔酶 A、丙酮酸或檸檬酸循環的中間產物。

• 生酮胺基酸 (Ketogenic amino acids)：其分解代謝產物可以轉化為乙醯輔酶 A 或乙醯乙醯輔酶 A，進而可以被用於合成酮體或脂肪。
• 生糖胺基酸 (Glucogenic amino acids)：其分解代謝產物可以轉化為丙酮酸、草醯乙酸、$\alpha$-酮戊二酸等檸檬酸循環中間產物，進而可以被用於糖質新生合成葡萄糖。
• 同時具有生酮和生糖作用的胺基酸：其分解產物既可以生成乙醯輔酶 A，也可以生成檸檬酸循環中間產物。

題目問的是「produces the highest unity amount of acetyl-CoA」。這意味著在分解代謝過程中，能產生最多乙醯輔酶 A 的胺基酸。

我們來分析各個胺基酸的代謝途徑：
(A) Serine (絲胺酸)：可以通過脫胺基轉化為丙酮酸，因此是生糖胺基酸。部分可以生成乙醯輔酶 A，但不是最高。
(B) Isoleucine (異白胺酸)：是同時具有生酮和生糖作用的胺基酸。其分解代謝產物包括乙醯輔酶 A 和丁醯輔酶 A (propionyl-CoA，可進入檸檬酸循環)。

核心觀念

本題考查尿素循環（Urea Cycle）的代謝路徑、亞細胞定位（Subcellular Localization）與胞器間的受質運輸，以及其相關先天性代謝缺陷（Inborn Errors of Metabolism）所引發的病理機轉：

1. 尿素循環的分室效應（Compartmentalization）：
   • 粒線體基質（Mitochondrial Matrix）：
     • 步驟一：由胺基甲醯磷酸合成酶 I（Carbamoyl phosphate synthetase I, CPS-I）催化合成胺基甲醯磷酸（Carbamoyl phosphate）。
     • 步驟二：由鳥胺酸轉胺甲醯酶（Ornithine transcarbamylase, OTC）催化鳥胺酸（Ornithine）與 Carbamoyl phosphate 縮合生成瓜胺酸（Citrulline）。
   • 細胞質（Cytoplasm）：
     • 包含後續的精胺酸琥珀酸合成酶（ASS）、精胺酸琥珀酸裂解酶（ASL）及精胺酸酶（ARG）。
2. 粒線體內膜轉運蛋白（Mitochondrial Inner Membrane Transporter）：
   • 鳥胺酸在細胞質再生後，必須藉由粒線體內膜上的鳥胺酸轉運蛋白／通透酶（Ornithine permease / translocase，編碼基因多為 SLC25A15），以逆向運輸（Antiport）的方式進入粒線體基質，同時將瓜胺酸移出至細胞質。
3. 高鳥胺酸血症-高血氨-同型瓜胺酸尿症候群（HHH Syndrome）之病理機轉：
   • 當粒線體鳥胺酸轉運蛋白（Ornithine permease）發生缺陷時，細胞質的鳥胺酸無法進入粒線體基質，造成粒線體內缺乏受質鳥胺酸，而 Carbamoyl phosphate 大量堆積。
   • 由於粒線體內的 OTC 缺乏天然受質（Ornithine），會利用結構相似的離胺酸（Lysine）作為替代受質，與 Carbamoyl phosphate 縮合生成同型瓜胺酸（Homocitrulline），進而在尿液中排出（Homocitrullinuria）。

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解題方法

1. 分析異常代謝產物的化學結構與合成來源：
   • 鳥胺酸（Ornithine）為 5 碳的二胺基單羧酸；離胺酸（Lysine）為 6 碳的二胺基單羧酸（比鳥胺酸多一個側鏈亞甲基 $-\text{CH}_2-$）。
   • OTC 正常催化：$\text{Ornithine} + \text{Carbamoyl phosphate} \rightarrow \text{Citrulline} + \text{P}_i$
   • 異常副反應：$\text{Lysine} + \text{Carbamoyl phosphate} \rightarrow \text{Homocitrulline} + \text{P}_i$
2. 推論引發副反應的生理條件：
   • OTC 位於粒線體基質中。若要在粒線體基質內發生此異常反應，必須滿足：
     • 條件一：粒線體基質內缺乏鳥胺酸（無主要受質競爭）。
     • 條件二：粒線體基質內 Carbamoyl phosphate 濃度過高。
3. 定位代謝障礙點：

核心觀念

本題考的是粒線體膜脂質的特徵，尤其是心磷脂（cardiolipin）在粒線體內膜中的分布與功能。

心磷脂又稱為雙磷脂醯甘油（diphosphatidylglycerol, DPG），其結構由兩個磷脂醯基與一個甘油相連而成，含有四條脂肪酸鏈，是粒線體內膜的重要特徵性脂質。

在真核細胞中，心磷脂主要存在於粒線體內膜，對下列功能相當重要：

• 維持粒線體內膜的穩定性與特殊曲率。
• 協助電子傳遞鏈複合體及其超複合體的組裝。
• 支持氧化磷酸化與 ATP 合成。
• 維持粒線體膜的低通透性，避免質子梯度流失。

因此，辨認「粒線體特有且維持粒線體功能所需的脂質」時，應優先想到 cardiolipin。

解題方法

本題可採「功能與細胞定位」判斷法：

1. 找出與粒線體內膜密切相關的脂質。
2. 確認該脂質是否為粒線體功能所必需。
3. 排除屬於其他脂質分類、或廣泛存在於各種膜系統的選項。

心磷脂是粒線體內膜的代表性脂質，且 diphosphatidylglycerol 是其同義名稱，因此正確概念是 cardiolipin／diphosphatidylglycerol。

選項分析

A) Cardiolipin

正確。Cardiolipin 中文稱為心磷脂，主要位於粒線體內膜，是維持粒線體內膜結構、電子傳遞鏈功能與氧化磷酸化所需的重要脂質。

B) Sphingosine

錯誤。Sphingosine 是鞘脂類的長鏈氨基醇骨架，可作為神經醯胺與其他鞘脂的前驅物。它不是粒線體特有脂質，也不是本題所指維持粒線體功能的特徵性膜脂質。

此題考驗對遺傳性代謝疾病，特別是肝醣儲積症 (Glycogen Storage Disease, GSD) 的認識，以及 von Gierke 病 (GSD Type I) 所對應的酶缺陷。

von Gierke 病，即肝醣儲積症第一型 (GSD Ia)，是一種由於肝臟和腎臟中葡萄糖-6-磷酸酶 (Glucose-6-phosphatase) 缺陷引起的疾病。
葡萄糖-6-磷酸酶是糖質新生 (gluconeogenesis) 和肝醣分解 (glycogenolysis) 的最後一步酶，它將葡萄糖-6-磷酸水解為葡萄糖和無機磷酸。
$\text{Glucose-6-phosphate} + \text{H}_2\text{O} \xrightarrow{\text{Glucose-6-phosphatase}} \text{Glucose} + \text{P}_i$
在這種酶缺陷的情況下，肝臟和腎臟無法釋放葡萄糖到血液中，即使在禁食期間。

此題考驗對糖質新生 (gluconeogenesis) 路徑中，果糖 1,6-二磷酸酶 (Fructose 1,6-bisphosphatase, FBPase) 的調控。

果糖 1,6-二磷酸酶是糖質新生途徑中的一個關鍵限速酶，它催化果糖 1,6-二磷酸 (Fructose 1,6-bisphosphate) 水解為果糖 6-磷酸 (Fructose 6-phosphate) 和無機磷酸。
$\text{Fructose 1,6-bisphosphate} + \text{H}_2\text{O} \xrightarrow{\text{FBPase}} \text{Fructose 6-phosphate} + \text{P}_i$

FBPase 的活性受到多種代謝物的變構調控，以協調細胞的能量狀態和葡萄糖的合成。

• AMP (腺苷酸)：AMP 是細胞能量不足的標誌物。

這題考的核心觀念是互變異構 (Tautomerization)。互變異構是指分子中一個質子（$\text{H}^+$）在兩個原子間遷移，導致化學鍵重新分佈，從而使分子在兩種不同的結構形式（異構體）之間達成動態平衡的現象。在生物化學中，最常見的是酮-烯醇 (Keto-enol) 以及胺-亞胺 (Amine-imine) 的互變異構。

解題過程

1. 分析反應物（左側分子）：
觀察左側的結構，我們看到一個碳原子與氮原子相連，且碳原子上具有雙鍵 $\text{C}=\text{N}$。

• 結構特徵：$\text{R}_1\text{R}_2\text{C}=\text{N}-\text{R}_3$
• 這種含有 $\text{C}=\text{N}$ 雙鍵的有機化合物稱為 亞胺 (Imine)。

2. 分析反應過程（電子流向）：
圖中箭頭顯示：

• 鄰近碳原子上的氫原子（$\text{H}$）被移除。
• 電子對移動，使 $\text{C}=\text{N}$ 雙鍵變為 $\text{C}-\text{N}$ 單鍵。
• 氮原子（$\text{N}$）捕捉該質子（$\text{H}^+$）。

核心觀念

蛋白質激酶會將 ATP 的末端磷酸基轉移到蛋白質受質上。ATP 的三個磷酸依序稱為 $\alpha$、$\beta$、$\gamma$；其中 $\gamma$ 磷酸是最末端、會被轉移的磷酸。因此，要追蹤蛋白質是否被磷酸化，應使用 $\gamma$ 位帶有 $^{32}\mathrm{P}$ 的 ATP。

解題方法

圖中第 31 題描述的是體外激酶試驗：ATP 的一個磷酸基會共價接到蛋白質受質上，並詢問應使用哪種同位素標記 ATP。判斷關鍵是找出激酶反應中被轉移的磷酸位置：

$$\mathrm{ATP}+\text{蛋白質} \longrightarrow \mathrm{ADP}+\text{磷酸化蛋白質}$$

轉移的是 ATP 的 $\gamma$ 磷酸，所以放射性 $^{32}\mathrm{P}$ 必須標在 $\gamma$ 位，才能隨磷酸基進入蛋白質並被偵測。

選項分析

核心觀念

本題考腺苷酸環化酶（adenylyl cyclase）合成環狀腺苷單磷酸（cAMP）時，ATP 的哪個磷酸基會留在產物中。反應中 ATP 的 α-磷酸形成 cAMP 的環狀磷酸結構；β、γ-磷酸則一起以焦磷酸（PPᵢ）形式釋出。因此，要追蹤新合成的 cAMP，放射性標記必須放在 ATP 的 α-磷酸上。NCBI Bookshelf：Adenylyl Cyclases

解題方法

原卷第 32 題問的是：激素與受體結合後，細胞合成的 cAMP 要用哪種同位素標記核苷酸追蹤；選項列出 ATP 或 dATP，並分別標記 γ-磷酸或 α-磷酸。判斷關鍵是看 ATP 哪個磷酸會保留在 cAMP 中：α-磷酸會進入 cAMP，γ-磷酸則隨焦磷酸離去，所以應選用 α-磷酸標記的 ATP。

選項分析

核心觀念

第二信使是細胞內的小分子或離子，負責把細胞外訊號傳遞並放大到細胞內。常見第二信使包括環磷酸腺苷（cAMP）、環磷酸鳥苷（cGMP）、鈣離子（Ca²⁺）及肌醇三磷酸（IP₃）。

判斷本題的關鍵，是辨認各種訊號分子主要啟動的受體與細胞內訊息路徑。心房利鈉因子（ANF，也稱 ANP）會與細胞膜上的受體型鳥苷酸環化酶結合，促使 GTP 生成 cGMP，因此以 cGMP 作為第二信使。

解題方法

逐一對照各選項的典型訊息傳遞路徑：胰島素主要啟動受體酪胺酸激酶；升糖素與腎上腺素主要透過 G 蛋白偶聯受體調節 cAMP 或其他訊息途徑；甲狀腺素主要作用於細胞內受體；心房利鈉因子則對應受體型鳥苷酸環化酶與 cGMP。符合題幹者為心房利鈉因子。

選項分析

• (A) Insulin：錯誤。 胰島素與受體酪胺酸激酶結合，促使受體及下游蛋白質磷酸化，並非以 cGMP 作為主要第二信使。
• (B) Glucagon：錯誤。 升糖素主要活化 Gs 蛋白，刺激腺苷酸環化酶，使 ATP 生成 cAMP；

核心觀念

本題考查荷爾蒙的化學性質與受體位置、花生四烯酸的生成途徑，以及胜肽荷爾蒙的成熟過程。判斷時要掌握三點：酪胺酸衍生荷爾蒙可分為親水與親脂兩類；花生四烯酸可經不同酵素途徑釋出；胜肽荷爾蒙通常需經轉譯後加工才具成熟功能。

解題方法

原卷第 34 題列出 A 至 E 五個文字選項，題目本身沒有附供本題判讀的圖形。逐項核對荷爾蒙分類、脂質代謝步驟、胜肽加工及維生素 D 受體位置，即可判定正確選項。

選項分析

(A) 正確。 酪胺酸衍生荷爾蒙的性質不全相同。兒茶酚胺類，如腎上腺素，具親水性；甲狀腺素類，如 T₃、T₄，則較親脂，可進入細胞並與細胞內受體作用。因此本選項所述成立。

(B) 錯誤。 花生四烯酸不只可由磷脂酶 A 水解含花生四烯酸的膜磷脂而釋出，也可經另一條途徑生成：磷脂酶 C（PLC）先將磷脂切成二酸甘油酯（DAG），二酸甘油酯脂肪酶再將 DAG 轉成 2-花生四烯醯甘油（2-AG），最後由單酸甘油酯脂肪酶水解 2-AG，釋出游離花生四

核心觀念

本題考凋亡中粒線體內在路徑與死亡受體外在路徑的差異。內在路徑中，粒線體外膜通透性增加，使細胞色素 $c$ 釋出，進而促成凋亡小體形成、活化 caspase 9，再活化執行型 caspase 3。外在路徑則可經由死亡受體活化 caspase 8 或 caspase 10，直接啟動 caspase 3，不一定需要粒線體參與。

解題方法

原卷圖中第 35 題題幹問「細胞死亡過程」何者正確，未指定內在路徑；選項 A、C 說明 caspase 9 與粒線體細胞色素 $c$，選項 B 使用「必須」描述粒線體膜滲漏，選項 D 指出主要執行者為 caspase 3。判斷時須區分「某一路徑中的機制」與「所有凋亡都必須具備的條件」。

選項分析

• (A) 正確。 在粒線體內在凋亡路徑中，活化的 caspase 9 會促使 caspase 3 活化。
• **(B) 錯誤。

核心觀念

本題考區分 N 連結醣基化與 O 連結醣基化。N 連結醣基化是醣鏈接到天冬醯胺（Asn）側鏈醯胺氮上，常見辨認序列為 Asn-X-Ser/Thr，其中 X 不可為 Pro。醣鏈先在內質網組裝，再轉移到蛋白質上，之後可在內質網與高基氏體中修飾。

解題方法

先看醣基化的連接位置：接在 Asn 的氮上屬於 N 連結；接在 Ser 或 Thr 的氧上則屬於 O 連結。再判斷各選項描述的醣鏈或功能是否與 N 連結醣鏈相符。

選項分析

• (A) Ser/Thr is the attached site.
  錯。Ser 或 Thr 的羥基氧是典型 O 連結醣基化的連接位置；N 連結醣基化接在 Asn 側鏈的氮上。

• (B) Containing Gal-Gal-Xyl trisaccharides.
  錯。Gal-Gal-Xyl 是蛋白聚醣中連接醣胺聚醣與蛋白質的核心連接區，通常經由 Xyl 接到 Ser，屬於 O 連結型態，不是 N 連結醣鏈的特徵。

• (C) Asn is the attached site.
  對。N 連結醣基化的醣鏈接在 Asn 側鏈的醯胺氮上，這是判斷 N 連結醣基化的核心定義。

核心觀念

第四型膠原蛋白（type IV collagen）是基底膜的主要結構蛋白，形成網狀結構。其生合成與成熟涉及不同階段：細胞內的膠原摺疊與分泌，以及細胞外的交聯與網絡組裝。解題時要分清楚「參與膠原成熟」與「特別參與第四型膠原蛋白合成」並非完全相同的概念。

解題方法

逐一判斷各蛋白在第四型膠原蛋白的生合成或成熟過程中的作用，再檢查選項 E 是否成立。E 宣稱 A、B、C「全部」參與；只要 C 不符合題幹，就不能選 E。

選項分析

• (A) Lysyl oxidase：正確。
  Lysyl oxidase（賴胺醯氧化酶）催化膠原蛋白的賴胺酸或羥賴胺酸氧化，促成共價交聯。第四型膠原蛋白的 7S 區域可形成賴胺醯氧化酶家族相關交聯，有助於基底膜網絡穩定。這項作用屬於膠原蛋白的細胞外成熟與組裝。第四型膠原蛋白基底膜組裝資料

• (B) HSP47：正確。
  HSP47 是膠原蛋白專一性分子伴護蛋白，在內質網協助前膠原形成正確的三股螺旋構形，並促進其正常分泌；第四型膠原蛋白也需要 HSP47 協助摺疊。HSP47 與第四型膠原蛋白研究

核心觀念

本題考查高基氏體不同區域中，參與 N-連結型寡醣加工的酵素分工。新合成的醣蛋白由內質網進入高基氏體後，寡醣會依序經過修剪與添加糖基；不同酵素集中在順面、中間區與反面，因此可用酵素的作用判斷其所在位置。

順面高基氏體（cis-Golgi）的一項主要工作，是由 α-甘露糖苷酶 I（α-mannosidase I）移除甘露糖殘基。此步驟屬於寡醣修剪；之後的區域才接續進行其他糖基的添加或修剪。NCBI《Molecular Biology of the Cell》、《Essentials of Glycobiology》

解題方法

先辨認題目問的是「順面高基氏體中的寡醣加工酵素」，再比較各選項是負責哪一種加工：

• 修剪既有糖鏈：甘露糖苷酶移除甘露糖，符合順面高基氏體的早期加工。
• 轉移糖基：各種轉移酶會把糖基加到受質上；其中部分主要在後續高基氏體區域作用，或負責不同類型的糖基化。

因此，符合順面高基氏體早期 N-連結型寡醣修剪的選項是甘露糖苷酶。

選項分析

核心觀念

醣類可依碳原子數分類：三碳醣稱為三碳糖（triose），五碳醣稱為五碳糖，六碳醣稱為六碳糖。判斷本題只要確認各選項的碳原子數；醛糖或酮糖的分類不影響碳數判斷。

解題方法

原卷圖中第 39 題列出葡萄糖、核酮糖、核糖、果糖，以及「以上皆非」五個選項。逐一辨認各醣的碳數：葡萄糖與果糖都是六碳糖；核酮糖與核糖都是五碳糖。因此，前四項都不是三碳糖，符合題意的是「以上皆非」。

選項分析

核心觀念

此題考碳水化合物的常見通式。許多單醣的經驗式可寫成碳、氫、氧原子數比例為 $1:2:1$，因此常用通式表示為 $(\mathrm{CH}_2\mathrm{O})_n$。這是基礎生化題目採用的概括表示，並非所有碳水化合物都嚴格符合此比例。

解題方法

依原卷圖，第 40 題選項依序為 $(\mathrm{CH}_2\mathrm{O})_n$、$(\mathrm{C}_4\mathrm{H}_2\mathrm{O})_n$、$(\mathrm{C}_6\mathrm{H}_2\mathrm{O})_n$、$(\mathrm{C}_2\mathrm{H}_2\mathrm{O})_n-\mathrm{COOH}$，以及「以上皆非」。判斷時比較各選項中碳、氫、氧的原子數比例；符合常見單醣 $1:2:1$ 比例的通式為 $(\mathrm{CH}_2\mathrm{O})_n$。

選項分析

• **(A) $(\mathrm{CH}_2\mathrm{O})_n$：正確。

核心觀念

醣苷鍵的表示法「β-1→4」包含兩項資訊：

• β：供體單醣異頭碳上的鍵結構型為 β。
• 1→4：供體單醣的第 1 碳，連到受體單醣的第 4 碳。

乳糖由半乳糖與葡萄糖組成，鍵結為 β-D-半乳糖的第 1 碳連到葡萄糖的第 4 碳。

解題方法

原卷圖中可讀到題目詢問乳糖的鍵結方式；附圖畫出兩個六員環，左側單醣的異頭碳透過氧原子連到右側單醣的第 4 碳。左側異頭碳呈 β 構型，因此是 β-1→4 鍵結。

選項分析

核心觀念

判斷各受質在代謝氧化反應中使用哪種電子受體。若反應將 $\mathrm{NAD^+}$ 還原成 $\mathrm{NADH}$，便與 NADH 的生成相耦聯；琥珀酸去氫酶則使用 $\mathrm{FAD}$，生成 $\mathrm{FADH_2}$。

解題方法

原卷第 42 題問「哪一種受質的代謝不與 NADH 生成相耦聯」，選項依序為蘋果酸、丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸，以及「以上皆非」。逐一對照它們的氧化反應所用的輔酶即可判斷。

選項分析

• (A) Malate（蘋果酸）：錯。 蘋果酸由蘋果酸去氫酶氧化成草醯乙酸時，$\mathrm{NAD^+}$ 被還原為 $\mathrm{NADH}$。
• **(B) Pyruvate（丙酮酸）：錯。

核心觀念

Shine–Dalgarno 序列是原核生物 mRNA 上、位於起始密碼子上游的核糖體結合序列。它會與小核糖體次單元 16S rRNA 3′端的反 Shine–Dalgarno 序列互補配對，協助核糖體定位 mRNA，讓起始密碼子進入正確位置。

解題方法

先判斷題目問的是「辨識 Shine–Dalgarno 序列」的分子，再區分原核與真核的翻譯起始機制。Shine–Dalgarno 序列屬於原核生物的翻譯起始訊號；直接與它配對辨識的是 16S rRNA，而不是起始因子或起始 tRNA。

選項分析

• (A) eIF-4E：錯誤。 eIF-4E 是真核生物翻譯起始因子，可結合 mRNA 5′端的帽結構；它不辨識原核生物的 Shine–Dalgarno 序列。
• (B) EF-Ts：錯誤。 EF-Ts 是原核生物的延伸因子，負責促進 EF-Tu 由 GDP 型轉換為 GTP 型，參與翻譯延伸階段。

核心觀念

本題考查細菌蛋白質轉譯延長階段中，延長因子與鳥嘌呤核苷酸的作用。鳥嘌呤核苷酸交換因子（GEF）會促進 GTP 酶釋出已結合的 GDP，使 GTP 得以重新結合，讓 GTP 酶恢復活性。

延長因子 EF-Tu 以結合 GTP 的形式攜帶胺醯-tRNA 進入核糖體；EF-Tu 水解 GTP 後轉為 EF-Tu·GDP，需由 EF-Ts 協助釋出 GDP、換入 GTP。因此，EF-Ts 是 EF-Tu 的鳥嘌呤核苷酸交換因子。

解題方法

先辨認題目問的是「促進核苷酸交換」的因子，而非直接執行核糖體延長步驟的 GTP 酶。延長循環中，EF-Tu 負責攜帶胺醯-tRNA；EF-Ts 負責將 EF-Tu·GDP 再活化為 EF-Tu·GTP。故答案為 EF-Ts。

選項分析

核心觀念

讀取 mRNA 時，核糖體每次以連續三個核苷酸作為一個密碼子。若編碼區插入或缺失的核苷酸數不是 3 的倍數，後續密碼子的分組便會改變，造成移碼突變（frameshift mutation）。

解題方法

原卷第 45 題問造成移碼突變的原因，選項包含編碼區的單一鹼基替換、外顯子的無義突變、編碼區插入一個核苷酸、啟動子區的鹼基替換，以及「以上皆非」。判斷關鍵是看變異是否改變編碼區核苷酸的總數，且改變的數量是否為 3 的倍數。

插入一個核苷酸會使後續讀框偏移一位，讓插入位置之後的密碼子分組改變，因此符合移碼突變的定義。

選項分析

核心觀念

細胞中的蛋白質靠不同的「定位訊號」前往特定胞器。題目所稱的 N-terminal signal sequence，在典型分泌路徑的教材脈絡中，通常指位於蛋白質胺基端的 ER signal peptide：它引導新生多胜肽至內質網，並促進蛋白質穿入或嵌入內質網膜。NCBI Bookshelf：內質網

解題方法

先辨認訊號序列的功能：典型 ER signal peptide 在多胜肽合成時被辨認，將核糖體與新生蛋白質導向內質網，接著藉由轉位通道進入內質網腔或插入膜中。因此，問到 translocation into ER 時，對應的是選項 (D)。

判讀時要區分「ER signal peptide」和其他胞器的定位訊號。粒線體蛋白也常帶有胺基端的粒線體標的序列，但其序列特徵及轉運路徑不同；它通常引導蛋白質經 TOM、TIM 複合體進入粒線體。NCBI Bookshelf：粒線體蛋白轉運

選項分析

• (A) Nuclear import：錯。 核輸入主要依賴核定位訊號（NLS），由核輸入蛋白辨認並經核孔複合體運輸；NLS 不等同於典型的 ER 胺基端訊號胜肽。

核心觀念

本題考不同載體可承載的 DNA 插入片段大小。一般質體（plasmid）載體適合克隆較短的 DNA 片段，常見插入片段大小為 小於 10 kb。片段越大，重組質體通常越難穩定維持與操作，因此較大的 DNA 會使用其他類型的載體。

解題方法

先辨認題目問的是質體載體的「插入片段大小」，再將各選項與常見載體的容量範圍對照：

• 一般質體載體：通常小於 10 kb
• λ 噬菌體載體：常見容量約 10–20 kb
• 黏粒（cosmid）：常見容量約 35–50 kb
• 細菌人工染色體（BAC）：常見容量約 50–250 kb
• 酵母人工染色體（YAC）：可承載數百至數千 kb 的大型片段

因此，符合一般質體載體容量的是小於 10 kb。

選項分析

核心觀念

本題考「逆向膽固醇運輸」（reverse cholesterol transport）：膽固醇由肝外組織（尤其是周邊組織）運回肝臟，供肝臟回收或代謝。負責這條運輸途徑的主要脂蛋白是高密度脂蛋白（HDL）。

HDL 可從周邊細胞接收游離膽固醇；膽固醇經卵磷脂－膽固醇醯基轉移酶（LCAT）酯化後，留在 HDL 核心中。HDL 隨後可將膽固醇酯送至肝臟，完成逆向運輸。

解題方法

先依功能辨認脂蛋白：乳糜微粒與 VLDL 主要把膳食或肝臟合成的三酸甘油酯送往周邊組織；HDL 則負責將周邊組織的膽固醇帶回肝臟。因此，本題描述的是逆向膽固醇運輸，應選 HDL。

HDL₂ 是 HDL 的一種較大型、膽固醇酯含量較高的亞型，參與逆向膽固醇運輸；但題幹詢問負責此功能的脂蛋白類別，標準答案為 HDL。

選項分析

核心觀念

本題考查 DNA 與 RNA 的基本結構差異，尤其是兩者所含的含氮鹼基。DNA 的四種鹼基為腺嘌呤、鳥嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶；RNA 則以尿嘧啶取代胸腺嘧啶。兩者的五碳糖也不同：DNA 含去氧核糖，RNA 含核糖。

解題方法

逐項比對 DNA 與 RNA 的結構特徵，特別核對鹼基種類。若選項把尿嘧啶列為 DNA 的鹼基，即與 DNA 的基本定義不符。

選項分析

• (A) DNA consists of double-strands.
  一般細胞中的 DNA 通常由兩股核苷酸鏈形成雙股結構，因此在本題的基礎生物化學脈絡下，此項正確。

• (B) The sugar in RNA is ribose.
  RNA 含有核糖，此項正確。

核心觀念

PCR（聚合酶連鎖反應）利用循環升溫與降溫，使目標 DNA 片段反覆複製。每一輪主要包含三個步驟：

1. 變性（denaturing）：加熱使雙股 DNA 分開，形成單股模板。
2. 退火（annealing）：降溫使引子與互補的單股模板結合。
3. 延伸（extension）：DNA 聚合酶從引子的 3′ 端開始，依模板序列加入核苷酸，合成新的 DNA 鏈。

題目問的是「以單股模板 DNA 合成新 DNA」的步驟，對應延伸。

解題方法

先辨認題目描述的事件：新 DNA 鏈的合成需要 DNA 聚合酶沿著模板延伸。PCR 中，這項工作發生在延伸步驟；退火只負責讓引子與模板結合，並不負責合成 DNA。

選項分析