113 年 國立臺灣大學漁業科學研究所《生物化學（B）》

此題考查蛋白質水解酶（protease）的活化機制及其生物學意義。

核心觀念：許多消化酶和細胞內蛋白酶在合成時是以無活性的前驅物（zymogen 或 proenzyme）形式存在，這是一種重要的調控機制，可以防止細胞或組織在不適當的時間或地點被自身產生的酶所破壞。

詳解：
許多 protease 在合成時是以不活化的 proenzyme 形式存在，主要是為了以下幾個原因：

1. 防止自我消化 (Autodigestion)：細胞內或組織中含有大量的蛋白質，如果 protease 一旦合成就具有活性，它們可能會開始分解細胞或組織結構中的蛋白質，導致嚴重的損傷甚至細胞死亡。將其以不活化的 proenzyme 形式儲存，可以避免這種情況的發生。
2. 精確的活化時機與地點 (Precise Activation Timing and Location)：Proenzyme 的活化通常需要特定的條件，例如：
   • pH 變化：例如胃中的胃蛋白酶原（pepsinogen）在胃酸（低 pH）的環境下才能被活化成胃蛋白酶（pepsin）。

此題考查血紅素（hemoglobin, Hb）與肌紅素（myoglobin, Mb）在結構、氧氣結合機制與結構變化上的差異，是學習蛋白質結構與功能關係的經典範例。

核心觀念：Hb 和 Mb 都是結合氧氣的蛋白質，但它們在生理功能（氧氣運輸 vs. 氧氣儲存）、結構、動力學和協同性（cooperativity）上存在顯著差異。

詳解：
Myoglobin (Mb) 和 Hemoglobin (Hb) 都是負責結合氧氣的蛋白質，它們的主要功能和結構上存在一些關鍵差異。

a. 結構 (3分)

• Myoglobin (Mb)：
  • Mb 是一種單一的多肽鏈蛋白質，主要存在於肌肉細胞中。
  • 它包含約 153 個胺基酸殘基，形成一個球狀的結構，具有八個 α-螺旋結構域（A-H helix）。
  • 每個 Mb 分子僅包含一個血紅素（heme）輔基。
• Hemoglobin (Hb)：
  • Hb 是一種由四個多肽鏈組成的蛋白質，主要存在於紅血球中，負責將氧氣從肺部運輸到身體組織。
  • 在人類成人中，最常見的 Hb 是 HbA，由兩個 α-亞基（globin chains）和兩個 β-亞基（globin chains）組成，形成 α₂β₂ 的四級結構。
  • 每個亞基都與一個血紅素輔基結合。因此，一個 Hb 分子可以結合四個氧氣分子。
  • 四個亞基之間的相互作用（四級結構）是 Hb 結合氧氣時表現出協同性（cooperativity）的基礎。

b. 活化位置上之何物質參與氧氣結合? (3分)
Mb 和 Hb 結合氧氣的關鍵部位是它們各自所結合的血紅素（heme）輔基。

• 血紅素是一個有機分子（原卟啉 IX）與一個鐵離子（Fe²⁺）形成的複合物。
• 鐵離子（Fe²⁺）在血紅素的中心，它能夠可逆地與一個氧氣分子（O₂）結合。
• 這個鐵離子還與血紅蛋白/肌紅蛋白的幾個組胺酸殘基（histidine residues）配位。其中一個是近端的組胺酸（proximal histidine），直接與鐵離子配位；另一個是遠端的組胺酸（distal histidine），位於血紅素的另一側，並非直接配位，但會影響氧氣與鐵離子的結合。

此題考查類固醇荷爾蒙（steroid hormones）調節基因表現的機制，屬於分子生物學與內分泌學的交叉內容。

核心觀念：類固醇荷爾蒙是脂溶性分子，能夠穿過細胞膜，並與細胞內的受體結合，形成一個複合物，進而影響特定基因的轉錄。

詳解：
類固醇荷爾蒙（Steroid hormones）是一類結構相似的脂溶性分子，它們能夠穿過細胞膜，並通過影響基因表現來調節細胞功能。其調控基因表現的主要機制如下：

1. 進入細胞與結合受體 (Entry into Cell and Receptor Binding)：

   • 由於類固醇荷爾蒙是脂溶性的，它們可以很容易地穿過細胞的質膜。
   • 在細胞質或細胞核內，存在著它們各自的特異性受體蛋白。
   • 荷爾蒙與其受體結合，形成一個荷爾蒙-受體複合物（hormone-receptor complex）。

2. 荷爾蒙-受體複合物的活化與轉位 (Activation and Translocation of the Hormone-Receptor Complex)：

   • 在某些情況下，受體在未結合荷爾蒙時是失活的，可能與抑制蛋白結合。當荷爾蒙結合後，受體構象改變，釋放抑制蛋白，從而活化。
   • 對於細胞質受體，荷爾蒙結合後，該複合物會被轉運到細胞核內。對於細胞核受體，荷爾蒙直接在其結合的核內。

3. 與 DNA 結合 (Binding to DNA)：

   • 活化的荷爾蒙-受體複合物能夠識別並結合到細胞核內特定 DNA 序列上，這些序列被稱為荷爾蒙反應元件（Hormone Response Elements, HREs）。

此題考查蛋白質二級、三級和四級結構的穩定性來源，重點在於非共價鍵的作用。

核心觀念：蛋白質的穩定結構不僅僅依賴於肽鍵（共價鍵），更重要的是由多種非共價鍵相互作用維持，這些相互作用在蛋白質摺疊過程中起著決定性作用。

詳解：
蛋白質的穩定結構，特別是其三級和四級結構，主要由多種非共價鍵相互作用維持。這些非共價鍵雖然單獨作用力較弱，但由於蛋白質中胺基酸殘基數量龐大，這些微弱作用力的總和足以提供顯著的穩定性。以下是主要的非共價鍵及其穩定蛋白質結構的方式：

1. 離子鍵/鹽橋 (Ionic Bonds / Salt Bridges)：

   • 帶有相反電荷的胺基酸側鏈之間產生的靜電吸引力。例如，帶正電的離胺酸（Lys）、精胺酸（Arg）的側鏈與帶負電的麩胺酸（Glu）、天門冬胺酸（Asp）的側鏈之間。
   • 這種相互作用在水溶液中，尤其是在中性 pH 下，可以顯著穩定蛋白質結構，尤其是在疏水性核心區域，因為那裡水分子的干擾較少。

2. 氫鍵 (Hydrogen Bonds)：

   • 由氫原子與電負性較強的原子（如氧 O 或氮 N）之間形成的吸引力。
   • 在蛋白質結構中，氫鍵的來源非常廣泛：
     • 肽鍵的骨架原子：肽鍵的羰基氧（C=O）和胺基氫（N-H）之間形成氫鍵，這是形成 α-螺旋和 β-摺疊等二級結構的主要驅動力。
     • 側鏈原子：胺基酸側鏈中的極性基團（如絲胺酸 Ser、蘇胺酸 Thr、酪胺酸 Tyr 的羥基；天冬胺酸 Asp、麩胺酸 Glu 的羧基；離胺酸 Lys、精胺酸 Arg 的胺基；組胺酸 His 的咪唑環；天門冬醯胺 Asn、麩醯胺 Gln 的醯胺基）之間也可以形成氫鍵。

此題考查 Gelatin zymography 這項蛋白質分析技術，屬於生物化學與分子生物學實驗技術的範疇。

核心觀念：Gelatin zymography 是一種用於檢測和鑑定具有蛋白酶活性的蛋白質（特別是基質金屬蛋白酶 MMPs）的技術，它利用酶底物（明膠）和電泳分離的結合。

詳解：
Gelatin zymography 是一種用於檢測和定量細胞或組織裂解液中具有蛋白酶活性（特別是膠原蛋白酶，如基質金屬蛋白酶 MMPs）的蛋白質的實驗技術。

Gelatin zymography 是何種技術? (4分)
Gelatin zymography 是一種電泳分離技術，通常是非變性聚丙烯醯胺凝膠電泳 (Native PAGE) 或變性凝膠電泳 (SDS-PAGE) 後進行酶活性恢復。
其基本原理是：

1. 製備含明膠的凝膠 (Gelatin-Containing Gel)：在聚丙烯醯胺凝膠的製備過程中，將明膠（gelatin，一種膠原蛋白的變性產物，是蛋白酶的底物）作為一個組分加入到凝膠基質中。
2. 樣品電泳分離 (Sample Electrophoresis)：將待測樣品（如細胞裂解液、組織提取物、培養基上清液等）通過電泳在含明膠的凝膠中進行分離。
   • 如果使用 Native PAGE，蛋白質在電泳過程中保持其天然構象和活性。
   • 如果使用 SDS-PAGE，蛋白質會變性並按分子量分離。但 SDS 會抑制酶活性，因此在電泳後需要進行去抑制處理（如用 Triton X-100 溶液處理）。
3. 酶活性恢復 (Activity Renaturation)：電泳完成後，需要將凝膠在特定的緩衝液中培養一段時間，以允許變性蛋白質恢復其活性（如果使用了 SDS-PAGE）或確保蛋白質處於適合其活性的環境。
4. 染色與顯影 (Staining and Visualization)：
   • 培養後，用蛋白質染色劑（如考馬斯藍）對凝膠進行染色。
   • 在染色後，具有蛋白酶活性的區域（即能降解明膠的區域）將會呈現出清晰的「條帶」或「區域」，因為這些區域的明膠被酶降解了，無法被染色劑著色。
   • 未被降解的明膠則會被染色劑染上顏色。

此題考查蛋白質醣化作用（glycosylation）的分類、參與的胺基酸種類以及結合的醣類，是蛋白質化學與細胞生物學的重要內容。

核心觀念：蛋白質的醣化作用是將醣鏈連接到蛋白質上的共價修飾，對蛋白質的摺疊、穩定性、定位、信號傳導和免疫識別等至關重要。主要分為 N-醣基化和 O-醣基化。

詳解：
蛋白質醣化作用（Glycosylation）是將醣鏈（glycans）共價連接到蛋白質上的過程，是真核生物中最常見的蛋白質翻譯後修飾之一。它對蛋白質的結構、功能、穩定性、折疊、定位、細胞識別以及免疫反應都起著關鍵作用。主要有兩種類型的醣化作用：

蛋白質醣化作用主要分為哪兩類? (4分)

1. N-醣基化 (N-linked glycosylation)
2. O-醣基化 (O-linked glycosylation)

參與的胺基酸與醣類分別是那些,請分別說明? (6分)

1. N-醣基化 (N-linked glycosylation)

• 參與的胺基酸：N-醣基化發生在蛋白質的天冬醯胺 (Asparagine, Asn) 殘基上。具體來說，是連接到天冬醯胺側鏈的醯胺基（amide nitrogen）上的。
• 結合的醣類：
  • N-醣基化通常在內質網（endoplasmic reticulum, ER）中進行。
  • 最初連接的醣鏈是一個預先組裝好的寡醣鏈（oligosaccharide precursor），通常包含 14 個單醣單元，如葡萄糖 (glucose) 和甘露糖 (mannose)。
  • 這個預組裝好的寡醣鏈會被轉移到一個脂質載體（如異戊二烯醇磷酸，dolichol phosphate）上，然後整體轉移到多肽鏈的特定天冬醯胺殘基上。
  • 在內質網和高爾基體（Golgi apparatus）中，這個初始的寡醣鏈會經過一系列的修剪（trimming）和進一步的加工，添加其他單醣（如 N-乙醯葡萄糖胺 N-acetylglucosamine, GlcNAc；半乳糖 galactose, Gal；唾液酸 sialic acid, Neu5Ac 等），形成最終的、結構多樣的寡醣鏈。
  • N-連結的寡醣鏈通常是分支狀的。

此題考查蛋白質純化過程中常用的分離方法及其依據的原理，是生物化學實驗技術的核心內容。

核心觀念：蛋白質的分離純化是基於蛋白質之間在物理和化學性質上的差異，利用不同的分離技術來達到目的。

詳解：
蛋白質的分離和純化是研究蛋白質結構與功能、開發蛋白質藥物等工作的關鍵步驟。這些技術的基礎是利用蛋白質之間在各種物理化學性質上的差異。以下是蛋白質可依據的主要特性及其對應的分離純化方法：

1. 分子量 (Molecular Weight)：

   • 原理：不同分子量的蛋白質在特定條件下，其移動速度不同。
   • 方法：
     • 尺寸排除層析 (Size Exclusion Chromatography, SEC) / 凝膠過濾層析 (Gel Filtration Chromatography)：利用多孔的顆粒填充層析柱，較大的蛋白質無法進入孔隙，移動速度快，先流出；較小的蛋白質可以進入孔隙，移動速度慢，後流出。
     • SDS-PAGE (Sodium Dodecyl Sulfate-Polyacrylamide Gel Electrophoresis)：在變性條件下，蛋白質表面均勻帶負電，分離主要基於其分子量大小。常用於分析和估計蛋白質分子量，也可作為純化的輔助步驟。
     • 超速離心 (Ultracentrifugation)：根據蛋白質在高速離心場下的沉降速率進行分離。

2. 電荷 (Charge)：

   • 原理：蛋白質的淨電荷取決於其胺基酸組成以及溶液的 pH 值。在等電點 (isoelectric point, pI) 時，蛋白質淨電荷為零。
   • 方法：
     • 離子交換層析 (Ion Exchange Chromatography, IEC)：利用帶電的層析介質（如陽離子交換劑或陰離子交換劑）與蛋白質帶電殘基之間的靜電吸引力進行分離。通過改變緩衝液的 pH 或離子強度，可以洗脫結合的蛋白質。
     • 等電聚焦 (Isoelectric Focusing, IEF)：在 pH 梯度中，蛋白質會移動直到其 pI 處，在此點其淨電荷為零，不再受電場力驅動。
     • pH 沉澱 (pH Precipitation)：在 pH 值接近蛋白質 pI 時，其溶解度最低，容易沉澱析出。

3. 疏水性 (Hydrophobicity)：

   • 原理：蛋白質表面暴露的疏水性殘基數量和分佈不同。
   • 方法：

此題考查影響酶活性的各種因素，是酶學（enzymology）的核心知識點。

核心觀念：酶的活性受到多種內在和外在因素的影響，這些因素可以改變酶的構象、底物結合能力或催化效率，進而影響反應速率。

詳解：
酶（Enzyme）是生物體內的催化劑，其活性受到多種因素的影響，這些因素可以改變酶的結構或其與底物的相互作用，從而影響催化反應的速率。以下是影響酶活性的主要因素：

1. 溫度 (Temperature)：

   • 影響：溫度影響酶促反應速率。
   • 機制：
     • 隨著溫度升高，分子的動能增加，碰撞頻率增加，反應速率通常會加快（遵循阿倫尼烏斯方程）。
     • 然而，酶是蛋白質，對高溫敏感。超過最適溫度後，酶的空間結構會被破壞（變性），導致活性喪失。
     • 因此，每種酶都有一個最適溫度 (optimal temperature)，在此溫度下活性最高。在此溫度以下，活性隨溫度升高而增加；在此溫度以上，活性隨溫度升高而迅速下降。
     • 大多數人體酶的最適溫度約為 37°C。

2. pH 值 (pH)：

   • 影響：pH 值影響酶的離子化狀態，進而影響其活性。
   • 機制：
     • 酶的活性部位（active site）包含胺基酸殘基，它們的離子化狀態對底物結合和催化至關重要。
     • 溶液 pH 值會影響這些關鍵胺基酸殘基的質子化/去質子化狀態。
     • 過酸或過鹼的環境都可能改變酶的電荷分佈，影響底物結合，甚至導致酶變性。
     • 因此，每種酶都有一個最適 pH (optimal pH)，在此 pH 下活性最高。
     • 不同酶的最適 pH 不同，反映了它們在體內不同部位的生理功能。例如，胃蛋白酶的最適 pH 為 1.5-2.5（酸性），而胰蛋白酶的最適 pH 為 8（鹼性）。

3. 底物濃度 (Substrate Concentration)：

   • 影響：底物濃度影響酶促反應速率。
   • 機制：
     • 在酶濃度恆定的情況下，隨著底物濃度增加，反應速率也增加，因為有更多的酶分子能夠與底物結合並進行催化。
     • 但這種增加並非無限的。當底物濃度足夠高時，所有的酶活性位點都被底物飽和，反應速率達到最大值 $V_{max}$。此時，再增加底物濃度，反應速率也不再增加。
     • 此關係可以用米氏方程（Michaelis-Menten equation）描述：$v = \frac{V_{max}[S]}{K_m + [S]}$。

4. 酶濃度 (Enzyme Concentration)：

   • 影響：酶濃度直接決定了反應體系中能夠催化反應的分子數量。
   • 機制：

此題考查酶的分類及其功能，這是酶學（enzymology）的基礎知識。根據國際生化學聯合會（IUBMB）的分類標準，酶被分為六大類。

核心觀念：酶根據其催化的反應類型進行分類，每一類酶都有其特定的功能，在生物體內執行各種代謝和生理過程。

詳解：
根據國際生化學聯合會（IUBMB）的分類系統，酶主要分為六大類，每一類都根據其催化的化學反應類型進行命名和劃分。以下是這六大類酶及其主要功能：

1. 氧化還原酶 (Oxidoreductases, EC 1)

   • 功能：催化氧化還原反應，即電子或氫原子的轉移。
   • 常見反應類型：
     • 氧化：從底物上移除電子或氫原子。
     • 還原：向底物上添加電子或氫原子。
   • 輔酶/輔因子：通常需要輔酶如 NAD⁺/NADH, NADP⁺/NADPH, FAD/FADH₂ 或細胞色素等作為電子載體。
   • 例子：脫氫酶（dehydrogenase）、氧化酶（oxidase）、還原酶（reductase）、過氧化物酶（peroxidase）、還原酶（reductase）。例如，乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase）催化乳酸氧化為丙酮酸。

2. 轉移酶 (Transferases, EC 2)

   • 功能：催化一個官能基（如甲基、醯基、醣基、磷酸基等）從一個底物轉移到另一個底物上。
   • 常見反應類型：
     • 甲基轉移酶（methyltransferase）
     • 醯基轉移酶（acyltransferase）
     • 醣基轉移酶（glycosyltransferase）
     • 磷酸基轉移酶（phosphotransferase，又稱激酶 kinase）
   • 輔酶/輔因子：常需要輔酶如 S-腺苷甲硫胺酸（SAM）作為甲基供體，或 ATP 作為磷酸供體。
   • 例子：激酶（kinases，如己糖激酶 hexokinase 催化葡萄糖磷酸化）、轉胺酶（transaminase，如天門冬胺酸轉胺酶 AST 催化胺基轉移）。

3. 水解酶 (Hydrolases, EC 3)

   • 功能：催化底物與水的反應，將底物分解為兩個分子。
   • 常見反應類型：
     • 酯酶（esterase）：水解酯鍵。
     • 肽酶/蛋白酶（peptidase/protease）：水解肽鍵。
     • 醣苷酶（glycosidase）：水解醣苷鍵。
     • 磷酸酶（phosphatase）：水解磷酸酯鍵。
     • 醯胺酶（amidase）：水解醯胺鍵。
   • 例子：胰蛋白酶（trypsin）、胃蛋白酶（pepsin）、脂肪酶（lipase）、蔗糖酶（sucrase）、鹼性磷酸酶（alkaline phosphatase）。

4. 裂合酶 (Lyases, EC 4)

   • 功能：催化從底物上移除官能基，形成雙鍵，或催化相反的加成反應，即在雙鍵上加上官能基。這些反應通常不涉及水解。
   • 常見反應類型：

此題考查幾種常見抗生素在分子生物學研究中的應用，重點在於它們對特定生物合成過程的抑制作用，進而用於研究這些過程。

核心觀念：這些抗生素通過抑制細菌或真核細胞的特定分子合成途徑（如細胞壁合成、蛋白質合成、核酸合成），而成為研究這些途徑的工具。

詳解：
這幾種抗生素在分子生物學研究中，因其能特異性地抑制細菌或真核細胞的某些關鍵生物合成過程，而被廣泛用作研究工具，以闡明這些過程的機制。

1. Ampicillin (安比西林)

   • 作用機制：Ampicillin 是一種 β-內醯胺類抗生素，它通過不可逆地抑制細菌細胞壁合成過程中的一個關鍵酶——轉肽酶 (transpeptidase)，也稱為青黴素結合蛋白 (Penicillin-Binding Proteins, PBPs)。轉肽酶負責形成肽聚醣（peptidoglycan）鏈之間的交聯，維持細胞壁的完整性。
   • 分子生物學應用：
     • 研究細菌細胞壁合成：用於研究細菌如何合成和維持其細胞壁，以及細胞壁在細菌生存和分裂中的作用。
     • 篩選與誘導細菌突變體：在基因工程中，常用於篩選含有重組質粒的細菌。質粒通常帶有 ampicillin 抗性基因 (ampR)，因此只有成功轉入質粒的細菌才能在含有 ampicillin 的培養基上生長。
     • 研究抗生素抗性機制：用於研究細菌產生對 ampicillin 耐藥性的機制，例如 β-內醯胺酶 (β-lactamase) 的產生。

2. Chloramphenicol (氯黴素)

   • 作用機制：Chloramphenicol 是一種廣譜抗生素，它主要通過可逆地結合到細菌的核糖體 50S 亞基上，抑制肽酰轉移酶（peptidyl transferase）的活性，從而阻斷肽鏈的延伸，抑制蛋白質合成。它對細菌的核糖體有較強的親和力，但對哺乳動物的粒線體核糖體也有一定影響。
   • 分子生物學應用：
     • 研究細菌蛋白質合成：用於研究細菌蛋白質合成的起始、延伸和終止過程。
     • 誘導細菌或細胞器基因表現變化：可以通過觀察細胞在氯黴素處理後蛋白質合成受阻的影響，來研究某些基因的表現是否依賴於持續的蛋白質合成。
     • 研究粒線體功能：在某些實驗中，用於研究粒線體蛋白質合成對細胞功能的影響（由於其對粒線體核糖體的抑制作用）。

3. Cycloheximide (鏈黴醇)

   • 作用機制：Cycloheximide 是一種強效的抗生素，但它主要作用於真核生物（包括酵母、哺乳動物細

此題考查膽固醇（cholesterol）在人體內的多種重要生化功能，屬於生物化學與生理學的基礎知識。

核心觀念：膽固醇不僅是細胞膜的重要組分，也是合成多種關鍵生物分子（如類固醇荷爾蒙、膽汁酸、維生素 D）的前體。

詳解：
膽固醇是一種重要的固醇類脂質，在人體內扮演著多種至關重要的生化功能：

1. 細胞膜結構組分 (Component of Cell Membrane Structure)：

   • 膽固醇嵌入細胞膜的脂雙層中，位於磷脂分子之間。
   • 它通過與磷脂的疏水尾部相互作用，以及與磷脂頭部基團的氫鍵相互作用，調節細胞膜的流動性（fluidity）和穩定性。
   • 在較高溫度下，膽固醇限制磷脂分子的移動，降低膜的流動性；在較低溫度下，它阻止磷脂分子緊密堆積，防止膜固化，從而維持膜的適當流動性。
   • 此外，膽固醇也參與形成膜的微結構域（lipid rafts），這些區域富含特定的蛋白質，在信號傳導、細胞內運輸等方面起著重要作用。

2. 類固醇荷爾蒙的前體 (Precursor for Steroid Hormones)：

   • 膽固醇是所有類固醇荷爾蒙的合成起點。
   • 這些荷爾蒙包括：
     • 性荷爾蒙：如雌激素（estrogen）、孕酮（progesterone）、睪固酮（testosterone）。

此題考查生物分子之間，特別是蛋白質、核酸等大分子，以及生物分子與小分子之間存在的各種非共價鍵相互作用。

核心觀念：非共價鍵相互作用是維持生物分子結構、識別、結合和功能的基礎，雖然單個作用力較弱，但大量累積則非常重要。

詳解：
生物分子之間的相互作用，例如蛋白質與蛋白質、蛋白質與核酸、蛋白質與小分子（如藥物、代謝物）之間的結合，絕大多數是通過各種非共價鍵相互作用來實現的。這些相互作用是生物體內許多過程（如酶催化、信號傳導、DNA複製、抗原抗體結合）的基礎。以下是四種常見的生物間非共價鍵交互作用力：

1. 氫鍵 (Hydrogen Bonds)：

   • 說明：當一個氫原子（通常連接到一個電負性原子，如 O 或 N）與另一個電負性原子（如 O 或 N）之間產生靜電吸引力時，就形成了氫鍵。
   • 生物中的例子：
     • DNA 雙螺旋中鹼基對之間的配對（A-T 之間形成兩個氫鍵，G-C 之間形成三個氫鍵）。
     • 蛋白質二級結構（α-螺旋和 β-摺疊）的形成，肽骨架原子之間的氫鍵。
     • 蛋白質與配體（如酶與底物、抗體與抗原）之間，以及蛋白質內部殘基之間的氫鍵。
     • 水分子與生物分子之間的相互作用。

2. 離子鍵/靜電作用 (Ionic Bonds / Electrostatic Interactions)：

   • 說明：帶有相反電荷的基團之間產生的強靜電吸引力。例如，帶正電的胺基（如離胺酸 Lys、精胺酸 Arg）與帶負電的羧基（如天冬胺酸 Asp、麩胺酸 Glu）之間。
   • 生物中的例子：