111 年 國立臺灣大學生物機電系碩士班丁組《熱力學與反應工程》

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第 1 題

A biological reactions is generally very [rapid; selective; slow] to certain chemical (S) known as the [scaffold; substance; substrate] of its relating enzyme (E) which is normally a [carbohydrate; lipid; nucleic acid; protein]. The chemical binds to the [allosteric; active; passive] site of the enzyme to become an ES complex with a/an [equilibrium; steady; transition] state of much lower [activation; catalyzing; kinetic] energy than the non-catalyzed reaction. The reaction therefore can occur under [harsh; mild] conditions (e.g. temperature and pressure) with sufficient efficiency.

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本題為填充題，考驗學生對酵素催化反應基本概念的理解。

  1. 反應速率的特性: 生物反應（酵素催化反應）通常具有高度的 selective (選擇性)，意即酵素只會催化特定的反應或與特定的分子作用。
  2. 受質名稱: 酵素作用的對象，即化學物質 (S)，被稱為 substrate (受質)。
  3. 酵素作用位點: 酵素與受質結合的特定區域稱為 active site (活性位)。
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第 2 題

E + S →K1/K−1\xrightarrow{K_1/K_{-1}} ES →K2\xrightarrow{K_2} E + P

Where K₁ and K., are the forward and backward rate constant for the binding/dissociation equilibrium of the enzyme and substrate, respectively. The rate constant for producing the product (P), K₂, is called the turnover rate of the enzyme having the SI unit of [M-¹S-¹; S-¹; MS-¹].

In the aforementioned Michaelis-Menten model, the reaction rate (V) is proportional to the concentration of ES complex as the following [zero; first; second]-order kinetics.
V=d[S]dt=−d[P]dt=K2[ES]V = \frac{d[S]}{dt} = -\frac{d[P]}{dt} = K_2[ES]

In the [equilibrium; steady; transition] state of the reaction, the concentration of ES complex can be solved as follows.
d[ES]dt=0\frac{d[ES]}{dt} = 0
K1[E][S]=(K−1+K2)[ES]K_1[E][S] = (K_{-1} + K_2)[ES]
[ES][E]t=K1[S]K−1+K2or[ES][E]t=[S]KM+[S]\frac{[ES]}{[E]_t} = \frac{K_1[S]}{K_{-1} + K_2} \quad \text{or} \quad \frac{[ES]}{[E]_t} = \frac{[S]}{K_M + [S]}
[ES]=[S]KM+[S][E]t[ES] = \frac{[S]}{K_M + [S]}[E]_t
Where K_M is called the Michaelis constant of the enzyme with the same dimension as [concentration; length; mass; reaction rate]; [E], is total concentration of enzyme which is a [constant; function; variable] during the reaction. The higher the K_M, the [lower; higher] the affinity of the enzyme with the substrate.

An enzymatic reaction rate therefore increases non-linearly with the substrate concentration and reaches a maximum (Vmax) as the substrate concentration being much higher than [K₁; K-1; K2; KM]. In most cases the substrate concentration is much lower than K_M, so the reaction rate will be linearly related to the multiplicative product of substrate concentration and enzyme concentration. The reaction turns out to be a [zero; first; second]-order kinetics. The relating coefficient, K₂/K_M, is called the catalytic efficiency of the enzyme with the SI unit of [MS-¹; S-¹; MS-¹]. For an enzyme with a high turnover number, the catalytic efficiency will be approximately equal to [K₁; K-1; K2; K_M].

V=K2[ES]=K2[S]KM+[S][E]t=Vmax[S]KM+[S]V = K_2[ES] = K_2 \frac{[S]}{K_M + [S]}[E]_t = V_{max} \frac{[S]}{K_M + [S]}
V≈K2[E]t[S]KM=K2KM[E]t[S] when [S]≪KMV \approx K_2[E]_t \frac{[S]}{K_M} = \frac{K_2}{K_M}[E]_t[S] \text{ when } [S] \ll K_M
V≈K2[E]twhen [S]≫KMV \approx K_2[E]_t \quad \text{when } [S] \gg K_M
V=K2[E]t[S]when K−1≪K2V = K_2[E]_t[S] \quad \text{when } K_{-1} \ll K_2

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核心觀念

本題考查 Michaelis–Menten 酵素動力學，重點包括：

  1. 酵素與受質形成中間複合物：
    E+S⇌K−1K1ES→K2E+PE+S \xrightleftharpoons[K_{-1}]{K_1} ES \xrightarrow{K_2} E+P
  2. 定態假設（steady-state approximation）。
  3. Michaelis 常數 KMK_M 的定義與物理意義。
  4. Michaelis–Menten 速率式及其低、高受質濃度極限。
  5. 催化效率 K2/KMK_2/K_M 的單位與近似意義。

其中：

  • K1K_1：酵素與受質結合的二級速率常數。
  • K−1K_{-1}：ESES 解離的一級速率常數。
  • K2K_2：ESES 轉化為產物的一級速率常數，也稱 turnover number 或 kcatk_{\mathrm{cat}}。
  • [E]t[E]_t：總酵素濃度。

解題方法與速率式推導

酵素反應速率由產物生成步驟決定：

V=d[P]dt=K2[ES]V=\frac{d[P]}{dt}=K_2[ES]

若以受質消耗表示，正確寫法為：

V=−d[S]dt=d[P]dt=K2[ES]V=-\frac{d[S]}{dt}=\frac{d[P]}{dt}=K_2[ES]

因此，速率對 [ES][ES] 為一級反應。

對中間複合物 ESES 使用定態假設：

d[ES]dt=0\frac{d[ES]}{dt}=0

所以：

K1[E][S]−(K−1+K2)[ES]=0K_1[E][S]-(K_{-1}+K_2)[ES]=0

即：

K1[E][S]=(K−1+K2)[ES]K_1[E][S]=(K_{-1}+K_2)[ES]

定義 Michaelis 常數：

KM=K−1+K2K1K_M=\frac{K_{-1}+K_2}{K_1}

由總酵素濃度守恆：

[E]t=[E]+[ES][E]_t=[E]+[ES]

又因為：

[ES]=K1[E][S]K−1+K2=[E][S]KM[ES]=\frac{K_1[E][S]}{K_{-1}+K_2} =\frac{[E][S]}{K_M}

代入 [E]=[E]t−[ES][E]=[E]_t-[ES]：

[ES]=([E]t−[ES])[S]KM[ES]=\frac{([E]_t-[ES])[S]}{K_M}

整理得：

[ES](KM+[S])=[E]t[S][ES](K_M+[S])=[E]_t[S]

因此：

[ES]=[E]t[S]KM+[S][ES]=\frac{[E]_t[S]}{K_M+[S]}

速率為：

V=K2[ES]=K2[E]t[S]KM+[S]V=K_2[ES] =K_2\frac{[E]_t[S]}{K_M+[S]}

定義最大反應速率：

Vmax⁡=K2[E]tV_{\max}=K_2[E]_t

得到 Michaelis–Menten 方程式：

V=Vmax⁡[S]KM+[S]\boxed{ V=V_{\max}\frac{[S]}{K_M+[S]} }

各空格與選項分析

1. K2K_2 的單位

K2K_2 描述 ES→E+PES\rightarrow E+P 的單分子轉化步驟，因此是一級速率常數：

[K2]=s−1[K_2]=\mathrm{s^{-1}}

故選 S−1S^{-1}。

  • M−1s−1\mathrm{M^{-1}s^{-1}}：為二級速率常數的單位，適用於 K1K_1。
  • s−1\mathrm{s^{-1}}：正確。
  • M s−1\mathrm{M\,s^{-1}}：不是速率常數的正確單位。

2. 速率對 [ES][ES] 的反應級數

由：

V=K2[ES]V=K_2[ES]

速率與 [ES][ES] 成正比，因此為一級反應。

故選 first-order kinetics。

  • zero-order：速率與濃度無關，錯誤。
  • first-order：正確。
  • second-order：速率需與兩個濃度乘積成正比，錯誤。

3. d[ES]dt=0\frac{d[ES]}{dt}=0 所代表的狀態

此條件表示 ESES 的生成速率與消耗速率相等，[ES][ES] 維持近似固定，稱為定態（steady state）。

故選 steady。

  • equilibrium：平衡狀態要求正逆反應達到熱力學平衡，且淨反應通量為零；本題仍持續生成產物，並非真正平衡。
  • steady：正確。
  • transition：不是此處使用的動力學術語。

4. KMK_M 的單位

由：

KM=K−1+K2K1K_M=\frac{K_{-1}+K_2}{K_1}

其中 K−1K_{-1} 與 K2K_2 的單位為 s−1\mathrm{s^{-1}}，K1K_1 的單位為 M−1s−1\mathrm{M^{-1}s^{-1}}，所以：

[KM]=s−1M−1s−1=M[K_M]=\frac{\mathrm{s^{-1}}}{\mathrm{M^{-1}s^{-1}}} =\mathrm{M}

故選 concentration。

  • concentration：正確。
  • length：錯誤。
  • mass：錯誤。
  • reaction rate：錯誤。

5. 總酵素濃度 [E]t[E]_t 的性質

在反應過程中，酵素只是在自由酵素 EE 與複合物 ESES 之間轉換，總量守恆：

[E]t=[E]+[ES][E]_t=[E]+[ES]

因此 [E]t[E]_t 視為常數。

故選 constant。

  • constant：正確。
  • function：不是本題所指的性質。
  • variable：[E][E] 與 [ES][ES] 會變化，但總酵素濃度 [E]t[E]_t 視為固定。

6. KMK_M 與酵素—受質親和力

由：

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第 3 題

For a reaction catalyzed by 1.0 nM enzyme A with K_M=1.0 mM and V_MAX= 0.1 mMS⁻¹, the reaction rate will be ____ when the substrate concentration is 9.0 mM. The turnover number of the enzyme is ____ Enzyme B (1.0 nM) has a K_M of 0.1mM and V_MAX of 0.05 mMS⁻¹, compared with enzyme A, enzyme B has a [higher; lower] affinity with the substrate and [higher; lower; similar] catalytic efficiency.

Since the kinetics is not linear, it will be more convenient to analyze the parameters by plotting the [absolute; logarithmic; reciprocal] values of the reaction rate against the [absolute; logarithmic; reciprocal] of the substrate concentration. The [intercept; origin; slope] of the plot will be proportional to the Michaelis constant, and the V_max can be obtained by the [intercept; origin; slope].

1V=1Vmax(1+KM[S])=1Vmax+KMVmax1[S]\frac{1}{V} = \frac{1}{V_{max}} \left( 1 + \frac{K_M}{[S]} \right) = \frac{1}{V_{max}} + \frac{K_M}{V_{max}} \frac{1}{[S]}

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本題主要考驗學生對 Michaelis-Menten 方程式的應用，包括計算反應速率、轉換數、比較酵素親和力與催化效率，以及理解 Lineweaver-Burk 圖的意義。

第一部分：計算 Enzyme A 的反應速率與轉換數

  1. 計算反應速率 (V):
    已知 Michaelis-Menten 方程式為：
    V=Vmax[S]KM+[S]V = V_{max} \frac{[S]}{K_M + [S]}
    給定數據：
    Vmax=0.1 mMS−1V_{max} = 0.1 \, mMS^{-1}
    KM=1.0 mMK_M = 1.0 \, mM
    [S]=9.0 mM[S] = 9.0 \, mM

    將數據代入公式：
    V=0.1 mMS−1×9.0 mM1.0 mM+9.0 mMV = 0.1 \, mMS^{-1} \times \frac{9.0 \, mM}{1.0 \, mM + 9.0 \, mM}
    V=0.1 mMS−1×9.010.0V = 0.1 \, mMS^{-1} \times \frac{9.0}{10.0}
    V=0.1 mMS−1×0.9V = 0.1 \, mMS^{-1} \times 0.9
    V=0.09 mMS−1V = 0.09 \, mMS^{-1}
    所以，當受質濃度為 9.0 mM 時，反應速率為 0.09 mMS⁻¹。

  2. 計算 Enzyme A 的轉換數 (Turnover Number, KcatK_{cat}):
    轉換數 (KcatK_{cat}，題目中稱為 turnover number) 是指在達到 Vmax 時，一個酵素分子在單位時間內能催化的受質分子數。其定義為 Kcat=Vmax/[E]tK_{cat} = V_{max} / [E]_t。
    已知數據：
    Vmax=0.1 mMS−1V_{max} = 0.1 \, mMS^{-1}
    酵素 A 的總濃度 [E]t=1.0 nM[E]_t = 1.0 \, nM

    首先，將濃度單位統一。nM (nanomolar) 是 10−9M10^{-9} M，mM (millimolar) 是 10−3M10^{-3} M。
    Vmax=0.1 mMS−1=0.1×10−3 MS−1V_{max} = 0.1 \, mMS^{-1} = 0.1 \times 10^{-3} \, MS^{-1}
    [E]t=1.0 nM=1.0×10−9 M[E]_t = 1.0 \, nM = 1.0 \times 10^{-9} \, M

    計算 KcatK_{cat}：
    Kcat=Vmax[E]t=0.1×10−3 MS−11.0×10−9 MK_{cat} = \frac{V_{max}}{[E]_t} = \frac{0.1 \times 10^{-3} \, MS^{-1}}{1.0 \times 10^{-9} \, M}
    Kcat=0.1×10−3×109 S−1K_{cat} = 0.1 \times 10^{-3} \times 10^9 \, S^{-1}
    Kcat=0.1×106 S−1K_{cat} = 0.1 \times 10^6 \, S^{-1}
    Kcat=1×105 S−1K_{cat} = 1 \times 10^5 \, S^{-1}
    所以，Enzyme A 的轉換數為 1×105S−11 \times 10^5 S^{-1} (或 100,000 S⁻¹)。

第二部分：比較 Enzyme B 與 Enzyme A 的親和力與催化效率

  1. 比較親和力 (Affinity):
    酵素親和力與 KMK_M 值成反比。KMK_M 值越低，表示酵素對受質的親和力越高。
    Enzyme A: KM=1.0 mMK_M = 1.0 \, mM
    Enzyme B: KM=0.1 mMK_M = 0.1 \, mM
    由於 Enzyme B 的 KMK_M (0.1 mM) 小於 Enzyme A 的 KMK_M (1.0 mM)，Enzyme B 對受質的親和力 higher (較高)。

  2. 比較催化效率 (Catalytic Efficiency):
    催化效率通常用 Kcat/KMK_{cat}/K_M 來衡量。
    Enzyme A:
    Kcat,A=1×105 S−1K_{cat,A} = 1 \times 10^5 \, S^{-1}
    KM,A=1.0 mM=1.0×10−3 MK_{M,A} = 1.0 \, mM = 1.0 \times 10^{-3} \, M
    催化效率 A=Kcat,AKM,A=1×105 S−11.0×10−3 M=1×108 M−1S−1A = \frac{K_{cat,A}}{K_{M,A}} = \frac{1 \times 10^5 \, S^{-1}}{1.0 \times 10^{-3} \, M} = 1 \times 10^8 \, M^{-1}S^{-1}

    Enzyme B:
    Vmax,B=0.05 mMS−1V_{max,B} = 0.05 \, mMS^{-1}
    [E]t=1.0 nM=1.0×10−9 M[E]_t = 1.0 \, nM = 1.0 \times 10^{-9} \, M

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第 4 題

The following figures compares the plots with (the dashed line) or without (the solid line) the existence of a/an [competitive; non-competitive; uncompetitive] inhibitor which will alter the apparent K_M (the slope of the plot) of the enzyme kinetics without changing the V_max.

The inhibitor (I) can bind to the enzyme to form EI complex with a [binding; chelating; dissociation] constant, K,. The higher the inhibitor concentration, the [lower; higher] the apparent K_M and the [lower; higher] the apparent affinity of the enzyme with the substrate since the binding was hindered by the existence of the inhibitor.

E+I⇌EIE + I \rightleftharpoons EI
KI=[E][I][EI]K_I = \frac{[E][I]}{[EI]}

V=Vmax×[S][E]tKM[S](1+[I]KI)+[S]=Vmax×1(1+[I]KI)KM[S]+1V = V_{max} \times \frac{[S]}{[E]_t \frac{K_M}{[S]} \left(1 + \frac{[I]}{K_I}\right) + [S]} = V_{max} \times \frac{1}{\left(1 + \frac{[I]}{K_I}\right) \frac{K_M}{[S]} + 1}

1V=1Vmax(1+[I]KI)+KMVmax1[S](1+[I]KI)\frac{1}{V} = \frac{1}{V_{max}} \left(1 + \frac{[I]}{K_I}\right) + \frac{K_M}{V_{max}} \frac{1}{[S]} \left(1 + \frac{[I]}{K_I}\right)

1V=1Vmax′+KM′Vmax′1[S]\frac{1}{V} = \frac{1}{V_{max}'} + \frac{K_M'}{V_{max}'} \frac{1}{[S]}

With 10 nM competitive inhibitor (K₁ =5.0 nM) existing during a catalyzed reaction (K_M=6.0 mM; V_MAX= 0.12 mMS⁻¹), the apparent K_M will become ____, while V_MAX will be ____.

  1. According to Arrehenius expression, the rate constant (k) of an enzyme will be affected by the temperature (T) and the activation energy (Ea). The reaction for the substrate possesses an Ea much [lower; higher] than other chemicals, which is one of the origins of the substrate [priority; specificity] of the enzyme.

k=Ae−Ea/RTk = Ae^{-E_a/RT}
V=k[E]t[S]=Ae−Ea/RT[E]t[S]V = k[E]_t[S] = Ae^{-E_a/RT} [E]_t[S]
ln⁡V=ln⁡(A[E]t[S])−EaR1T\ln V = \ln(A[E]_t[S]) - \frac{E_a}{R} \frac{1}{T}

The best way to calculate the activation energy is to multiply the [intercept; origin; slope] of the semi-logarithmic plot of V againt (1/T) with the negative value of [Avogadro; Faraday; gas; Planck] constant, the plot can be conducted by investigating the change in [enzyme concentration; substrate concentration; reaction rate; temperature] at different [enzyme concentration; substrate concentration; reaction rate; temperature].

Ethanol + NAD+ →ADH\xrightarrow{ADH} Acetaldehyde + NADH + H⁺
Methanol + NAD+ →ADH\xrightarrow{ADH} Formaldehye + NADH + H⁺

The alcohol dehydrogenase (ADH) in cod liver catalyzes the oxidation of alcohol with a substrate specificity of ethanol over methanol since formaldehye is highly toxic for the fish. At 37°C (0°K = -273°C), the oxidation rate of ethanol in cod liver is 100-fold higher than that of methanol, the difference in activation energy of the enzymatic oxidation for the two substrates will be ____ (gas constant = 0.08 atmL mol⁻¹K⁻¹, or 8.0 J mol⁻¹K⁻¹; ln10=2.3). As cod lives in cold sea water (e.g. 7°C), the ADH-catalyzed oxidation reaction of ethanol will have a [higher; lower] reaction rate but with the substrate specificity [equal to; higher than; lower than] that that of 37°C.

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第 4 題

核心觀念

本題考酵素抑制作用及 Lineweaver–Burk 圖的判讀。

競爭型抑制劑會與游離酵素 EE 競爭結合基質 SS，形成 EIEI：

E+I⇌EIE+I\rightleftharpoons EI

抑制劑的解離常數為：

KI=[E][I][EI]K_I=\frac{[E][I]}{[EI]}

競爭型抑制的特徵如下：

  • Vmax⁡V_{\max} 不變
  • 表觀米氏常數 KM′K_M' 增加
  • 酵素對基質的表觀親和力降低
  • Lineweaver–Burk 圖的 yy 軸截距不變，但斜率增加

三種抑制型態比較如下：

抑制型態Vmax⁡V_{\max}KMK_MLineweaver–Burk 圖特徵
競爭型不變增加yy 軸截距相同，斜率增加
非競爭型降低不變xx 軸截距相同，yy 軸截距增加
不競爭型降低降低平行線

解題方法與推導

競爭型抑制的速率方程式為：

v=Vmax⁡[S]αKM+[S]v=\frac{V_{\max}[S]}{\alpha K_M+[S]}

其中：

α=1+[I]KI\alpha=1+\frac{[I]}{K_I}

將式子改寫為倒數形式：

1v=αKMVmax⁡1[S]+1Vmax⁡\frac{1}{v} = \frac{\alpha K_M}{V_{\max}}\frac{1}{[S]} + \frac{1}{V_{\max}}

與 Lineweaver–Burk 方程式比較：

1v=KM′Vmax⁡′1[S]+1Vmax⁡′\frac{1}{v} = \frac{K_M'}{V_{\max}'}\frac{1}{[S]} + \frac{1}{V_{\max}'}

可得：

KM′=αKMK_M'=\alpha K_M

以及：

Vmax⁡′=Vmax⁡V_{\max}'=V_{\max}

題目給定：

[I]=10 nM,KI=5.0 nM[I]=10\ \text{nM},\qquad K_I=5.0\ \text{nM}

因此：

α=1+105=3\alpha=1+\frac{10}{5}=3

表觀米氏常數為：

KM′=3(6.0 mM)=18.0 mMK_M'=3(6.0\ \text{mM})=18.0\ \text{mM}

最大反應速率不變：

Vmax⁡′=0.12 mM s−1V_{\max}'=0.12\ \text{mM s}^{-1}

選項分析

抑制型態

  • **competitive：正確。**競爭型抑制會增加表觀 KMK_M，但不改變 Vmax⁡V_{\max}。
  • **non-competitive：錯誤。**非競爭型抑制通常使 Vmax⁡V_{\max} 降低，而 KMK_M 不變。
  • **uncompetitive：錯誤。不競爭型抑制會同時降低 KMK_M 與 Vmax⁡V_{\max}。

常數名稱

  • **binding constant：錯誤。**本題公式 KI=[E][I]/[EI]K_I=[E][I]/[EI] 是解離常數的形式。
  • **chelating constant：錯誤。**Chelating constant 用於描述螯合物形成，不是本題抑制劑與酵素解離的標準名稱。
  • dissociation constant：正確。KIK_I 是抑制劑與酵素複合物的解離常數。

抑制劑濃度增加時

  • **lower：錯誤。**競爭型抑制下，KM′=(1+[I]/KI)KMK_M'=\left(1+[I]/K_I\right)K_M，因此抑制劑濃度增加時，表觀 KMK_M 增加。
  • higher：正確。

表觀親和力

  • **lower：正確。**表觀 KMK_M 越大，代表達到半最大速率所需的基質濃度越高，因此酵素對基質的表觀親和力越低。
  • **higher：錯誤。**較高的親和力通常對應較低的 KMK_M，與競爭型抑制的結果相反。

解題技巧

看到「Vmax⁡V_{\max} 不變，但表觀 KMK_M 改變」，立即判定為競爭型抑制。計算時只需使用：

KM′=KM(1+[I]KI)K_M'=K_M\left(1+\frac{[I]}{K_I}\right)

本題中抑制劑濃度是 KIK_I 的兩倍，因此 KMK_M 放大為原來的 33 倍。

第 5 題

核心觀念

本題考 Arrhenius 方程式、活化能與酵素基質專一性之間的關係。

Arrhenius 方程式為：

k=Ae−Ea/RTk=Ae^{-E_a/RT}

其中：

  • kk：速率常數
  • AA：頻率因子
  • EaE_a：活化能
  • RR：氣體常數
  • TT：絕對溫度

在相同溫度下，活化能越低，速率常數越大，反應速率越快。酵素對特定基質具有較高的反應速率，稱為基質專一性。

選項分析：活化能與基質專一性

  • **lower：正確。**酵素催化其特定基質時，會降低反應所需的有效活化能，使反應較容易進行。

  • **higher：錯誤。**活化能較高會使速率常數降低，反應速率變慢。

  • **priority：錯誤。**Priority 不是此處描述酵素選擇性結合與催化能力的正確術語。

  • **specificity：正確。**Specificity 即基質專一性，表示酵素偏好催化特定基質。

活化能的求法

由：

v=Ae−Ea/RT[E]t[S]v=Ae^{-E_a/RT}[E]_t[S]

取自然對數：

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